Informacija

Ar visi baltymai susideda iš visų aminorūgščių (gyvūnų), ar yra mažiau skirtingų baltymų?

Ar visi baltymai susideda iš visų aminorūgščių (gyvūnų), ar yra mažiau skirtingų baltymų?


We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

Turiu klausimą dėl baltymų aminorūgščių sudėties: ar gyvūnuose yra baltymų, sudarytų tik iš nedidelio aminorūgščių pogrupio? Taigi, vietoj visų 20 aminorūgščių, tarkime, tik 6–14 (arba bet koks savavališkai mažas pogrupis) tam tikrame baltyme naudojamos aminorūgštys. Ar galėtumėte pateikti tokio baltymo (-ų) pavyzdį (o gal kelis pavyzdžius).


Trp-Cage yra baltymas, randamas Gila monstruose, jo ilgis yra tik 20 aminorūgščių ir daug pasikartojančių aminorūgščių, todėl visos 20 nepanaudojamos. Tačiau turi būti daug kitų pavyzdžių, nėra jokios priežasties fiziškai. baltymas turi naudoti visas turimas aminorūgštis.


Ar turi skirtumą, jei baltymus gaunate iš augalų ar gyvūnų?

Vis daugiau žmonių, nei bet kada anksčiau, šnibžda apie augalinės dietos naudą ir renkasi alternatyvas be gyvūnų tradiciniam mėsainiui, augaliniai baltymai užsitarnauja savo vietą ant virtuvės stalo kartu su gyvūninės kilmės analogais. Dėl ko jums gali kilti klausimas: kai kalbama apie augalinius ir gyvūninius baltymus, ar vienas sveikesnis už kitą?

Kaip ir daugelis mitybos mokslo klausimų, atsakymas čia yra sudėtingesnis (ir įdomesnis!), nei galėtumėte tikėtis. Štai ką turėtumėte žinoti apie augalinius ir gyvūninius baltymus.


Kas yra visavertis baltymas?

Daugumoje augalinių maisto produktų trūksta kai kurių nepakeičiamų amino rūgščių, todėl turėtumėte valgyti įvairius vaisius, riešutus ir daržoves, kad būtumėte tikri, jog jūsų mityba turi visas statybines medžiagas, kurių reikia norint pagaminti pakankamai baltymų. Kai kuriuose maisto produktuose yra visos devynios nepakeičiamos aminorūgštys – jie laikomi visaverčiais baltymais.

Gyvūniniai produktai, tokie kaip mėsa, vištiena ir paukštiena, yra visaverčiai baltymai. Tinkamas augalinis maistas taip pat gali būti puikus baltymų šaltinis, dažnai turintis mažiau kalorijų nei gyvūninės kilmės. Be sojos ir sojos produktų, kiti augalinės kilmės maisto produktai, laikomi visaverčiais arba išskirtiniu baltymų kiekiu:

  • Kvinoja
  • Chia sėklos
  • Kanapių sėklos
  • Seitanas
  • Grikiai
  • Moliūgų sėklos
  • Daiginti rudieji ryžiai
  • Jūros dumbliai
  • Ezechielio duona

Turinys

Baltymus kaip atskirą biologinių molekulių klasę pripažino XVIII amžiuje Antoine'as Fourcroy ir kiti, išsiskiriantys molekulių gebėjimu koaguliuoti arba flokuliuoti veikiant šiluma arba rūgštimi. [1] Žymūs pavyzdžiai tuo metu buvo albuminas iš kiaušinių baltymų, kraujo serumo albuminas, fibrinas ir kviečių glitimas.

Baltymus pirmą kartą aprašė olandų chemikas Gerardus Johannes Mulder ir pavadino švedų chemikas Jönsas Jacobas Berzelius 1838 m. [2] [3] Mulderis atliko įprastų baltymų elementinę analizę ir nustatė, kad beveik visi baltymai turi tą pačią empirinę formulę, C.400H620N100O120P1S1. [4] Jis padarė klaidingą išvadą, kad jie gali būti sudaryti iš vienos rūšies (labai didelės) molekulės. Terminą „baltymas“ šioms molekulėms apibūdinti pasiūlė Mulderio bendražygis Berzelius baltymas yra kilęs iš graikiško žodžio πρώτειος (proteios), reiškiantis „pirminis“, [5] „pirmaujantis“ arba „stovintis priekyje“, [6] + . Mulderis toliau identifikavo baltymų skilimo produktus, tokius kaip aminorūgštis leucinas, kurio (beveik teisinga) molekulinė masė yra 131 Da. [4] Iki „baltymo“ buvo naudojami kiti pavadinimai, pvz., „albuminai“ arba „albumininės medžiagos“ (Eiweisskörper, Vokietijoje). [7]

Ankstyvieji mitybos mokslininkai, tokie kaip vokietis Carlas von Voitas, manė, kad baltymai yra svarbiausia maistinė medžiaga kūno struktūrai palaikyti, nes buvo įprasta manyti, kad „mėsa daro mėsą“. [8] Karlas Heinrichas Ritthausenas išplėtė žinomas baltymų formas identifikuodamas glutamo rūgštį. Konektikuto žemės ūkio eksperimentų stotyje Thomas Burr Osborne parengė išsamią augalinių baltymų apžvalgą. Dirbant su Lafayette Mendel ir taikant Liebigo minimumo dėsnį šeriant laboratorines žiurkes, buvo nustatytos maistiniu požiūriu nepakeičiamos aminorūgštys. Darbą tęsė ir perdavė William Cumming Rose. Baltymus kaip polipeptidus suprato 1902 m. Franz Hofmeister ir Hermann Emil Fischer. [9] [10] Pagrindinis baltymų, kaip fermentų, vaidmuo gyvuose organizmuose buvo visiškai įvertintas tik 1926 m., kai Jamesas B. Sumneris parodė, kad fermentas ureazė iš tikrųjų buvo baltymas. [11]

Dėl sunkumų gryninant baltymus dideliais kiekiais ankstyviesiems baltymų biochemikams buvo labai sunku juos ištirti. Taigi ankstyvieji tyrimai buvo skirti baltymams, kuriuos galima išvalyti dideliais kiekiais, pvz., kraujo, kiaušinio baltymo, įvairių toksinų ir virškinimo ir (arba) medžiagų apykaitos fermentų, gautų iš skerdyklų. 1950-aisiais „Armor Hot Dog Co.“ išgrynino 1 kg grynos galvijų kasos ribonukleazės A ir padarė ją laisvai prieinamą mokslininkams. Šis gestas padėjo ribonukleazei A tapti pagrindiniu biocheminių tyrimų taikiniu ateinančius dešimtmečius. [4]

Linusui Paulingui priskiriamas sėkmingas reguliarių baltymų antrinių struktūrų, pagrįstų vandeniliniu ryšiu, numatymu. Pirmą kartą 1933 m. šią idėją iškėlė Williamas Astbury. [12] Vėlesnis Walterio Kauzmanno darbas apie denatūravimą, [13] [14] iš dalies pagrįstas ankstesniais duomenimis. Kaj Linderstrøm-Lang [15] tyrimai padėjo suprasti baltymų lankstymąsi ir struktūrą, kurią sąlygoja hidrofobinė sąveika.

Pirmasis baltymas, kurio seka buvo nustatyta, buvo insulinas, kurį 1949 m. sukūrė Frederickas Sangeris. Sangeris teisingai nustatė insulino aminorūgščių seką, taip įtikinamai įrodydamas, kad baltymai susideda iš linijinių aminorūgščių polimerų, o ne iš šakotų grandinių, koloidų ar ciklolių. [16] Už šį pasiekimą 1958 m. jis gavo Nobelio premiją. [17]

Pirmosios baltymų struktūros, kurias reikėjo išspręsti, buvo hemoglobinas ir mioglobinas, atitinkamai Max Perutz ir seras Johnas Cowdery Kendrewas 1958 m. [18] [19] 2017 m. [atnaujinimas] Baltymų duomenų bankas turi daugiau nei 126 060 atominės skiriamosios gebos struktūrų baltymų. [20] Pastaruoju metu didelių makromolekulinių mazgų krioelektroninė mikroskopija [21] ir kompiuterinis mažų baltymų domenų baltymų struktūros numatymas [22] yra du metodai, artėjantys prie atominės skiriamosios gebos.

Genome užkoduotų baltymų skaičius apytiksliai atitinka genų skaičių (nors gali būti daug genų, kurie koduoja baltymo RNR, pvz., ribosomų RNR). Virusai paprastai koduoja nuo kelių iki kelių šimtų baltymų, archėjos ir bakterijos nuo kelių šimtų iki kelių tūkstančių, o eukariotai paprastai koduoja nuo kelių tūkstančių iki dešimčių tūkstančių baltymų (pavyzdžių sąrašą žr. genomo dydžiui).

Dauguma baltymų susideda iš linijinių polimerų, sudarytų iš iki 20 skirtingų serijų L-α- aminorūgštys. Visos proteinogeninės aminorūgštys turi bendrų struktūrinių savybių, įskaitant α-anglį, prie kurios yra prijungta amino grupė, karboksilo grupė ir kintama šoninė grandinė. Tik prolinas skiriasi nuo šios pagrindinės struktūros, nes jame yra neįprastas N-galo aminų grupės žiedas, kuris priverčia CO – NH amido fragmentą į fiksuotą konformaciją. [23] Standartinių aminorūgščių šoninės grandinės, išsamiai aprašytos standartinių aminorūgščių sąraše, turi didelę cheminių struktūrų ir savybių įvairovę. trimatė struktūra ir jos cheminis reaktyvumas. [24] Polipeptidinės grandinės aminorūgštys yra sujungtos peptidiniais ryšiais. Sujungus baltymų grandinę, atskira aminorūgštis vadinama a likutis, o susietos anglies, azoto ir deguonies atomų serijos yra žinomos kaip pagrindinė grandinė arba baltymų stuburas. [25] : 19

Peptidinė jungtis turi dvi rezonansines formas, kurios suteikia tam tikro dvigubo ryšio pobūdį ir slopina sukimąsi aplink savo ašį, todėl alfa anglies atomai yra maždaug vienodi. Kiti du dvikampiai kampai peptidinėje jungtyje nustato vietinę formą, kurią prisiima baltymo stuburas. [25] : 31 Galas su laisvąja aminogrupe yra žinomas kaip N-galas arba amino-galas, o baltymo galas su laisva karboksilo grupe yra žinomas kaip C-galas arba karboksigalas (baltymo seka). rašoma nuo N galo iki C galo, iš kairės į dešinę).

Žodžiai baltymas, polipeptidas, ir peptidas yra šiek tiek dviprasmiški ir savo prasme gali sutapti. Baltymas paprastai vartojamas kalbant apie visą stabilios konformacijos biologinę molekulę, tuo tarpu peptidas paprastai yra skirtas trumpiems aminorūgščių oligomerams, kuriems dažnai trūksta stabilios 3D struktūros. Tačiau riba tarp šių dviejų nėra tiksliai apibrėžta ir paprastai yra netoli 20–30 likučių. [26] Polipeptidas gali reikšti bet kurią linijinę aminorūgščių grandinę, paprastai nepriklausomai nuo ilgio, bet dažnai reiškia, kad nėra apibrėžtos konformacijos.

Sąveikos

Gausa ląstelėse

Apskaičiuota, kad vidutinio dydžio bakterijos turi apie 2 milijonus baltymų vienoje ląstelėje (pvz. E. coli ir Staphylococcus aureus). Mažesnės bakterijos, pvz Mikoplazma arba spirochetos yra mažiau molekulių – nuo ​​50 000 iki 1 mln. Priešingai, eukariotinės ląstelės yra didesnės, todėl jose yra daug daugiau baltymų. Pavyzdžiui, apskaičiuota, kad mielių ląstelėse yra apie 50 milijonų baltymų, o žmogaus ląstelėse – nuo ​​1 iki 3 milijardų. [30] Atskirų baltymų kopijų koncentracija svyruoja nuo kelių molekulių ląstelėje iki 20 mln. [31] Ne visi genai, koduojantys baltymus, ekspresuojami daugumoje ląstelių ir jų skaičius priklauso, pavyzdžiui, nuo ląstelės tipo ir išorinių dirgiklių. Pavyzdžiui, iš maždaug 20 000 žmogaus genomo užkoduotų baltymų tik 6 000 aptinkami limfoblastoidinėse ląstelėse. [32]

Biosintezė

Baltymai surenkami iš aminorūgščių, naudojant genuose užkoduotą informaciją. Kiekvienas baltymas turi savo unikalią aminorūgščių seką, kurią nurodo geno, koduojančio šį baltymą, nukleotidų seka. Genetinis kodas yra trijų nukleotidų rinkinių, vadinamų kodonais, rinkinys ir kiekvienas trijų nukleotidų derinys žymi aminorūgštį, pavyzdžiui, AUG (adeninas-uracilas-guaninas) yra metionino kodas. Kadangi DNR yra keturi nukleotidai, bendras galimų kodonų skaičius yra 64, todėl genetiniame kode yra tam tikro pertekliaus, kai kurios aminorūgštys nurodytos daugiau nei vienu kodonu. [29] : 1002–42 DNR užkoduoti genai pirmiausia yra transkribuojami į išankstinę RNR (mRNR) naudojant baltymus, tokius kaip RNR polimerazė. Tada dauguma organizmų apdoroja pre-mRNR (taip pat žinomą kaip a pirminis nuorašas) naudojant įvairias potranskripcijos modifikavimo formas, kad būtų suformuota brandi mRNR, kuri vėliau naudojama kaip šablonas baltymų sintezei ribosomoje. Prokariotuose mRNR gali būti naudojama iškart po to, kai ji pagaminama, arba surišta ribosoma po to, kai ji nutolsta nuo nukleoido. Priešingai, eukariotai ląstelės branduolyje gamina mRNR, o po to per branduolio membraną perkelia ją į citoplazmą, kur vyksta baltymų sintezė. Prokariotų baltymų sintezės greitis yra didesnis nei eukariotų ir gali siekti iki 20 aminorūgščių per sekundę. [33]

Baltymų sintezės iš mRNR šablono procesas žinomas kaip vertimas. MRNR įkeliama į ribosomą ir vienu metu nuskaitoma tris nukleotidus, suderinant kiekvieną kodoną su jo bazių poravimo antikodonu, esančiu pernešančios RNR molekulėje, kuri turi aminorūgštį, atitinkančią atpažįstamą kodoną. Fermentas aminoacilo tRNR sintetazė „pakrauna“ tRNR molekules tinkamomis aminorūgštimis. Augantis polipeptidas dažnai vadinamas gimstanti grandinė. Baltymai visada biosintetinami nuo N-galo iki C-galo. [29] : 1002–42

Sintetinto baltymo dydis gali būti matuojamas pagal jame esančių aminorūgščių skaičių ir bendrą jo molekulinę masę, kuri paprastai nurodoma daltonų (sinonimas atominės masės vienetams) arba išvestinis vienetas kilodaltonas (kDa). Vidutinis baltymo dydis didėja nuo Archėjos iki Bakterijų iki Eukariotų (atitinkamai 283, 311, 438 liekanos ir 31, 34, 49 kDa) dėl didesnio baltymų domenų, sudarančių baltymus aukštesniuosiuose organizmuose, skaičiaus. [34] Pavyzdžiui, mielių baltymai yra vidutiniškai 466 aminorūgščių ilgio ir 53 kDa masės. [26] Didžiausi žinomi baltymai yra titinai, raumenų sarkomero sudedamoji dalis, kurių molekulinė masė yra beveik 3000 kDa ir bendras ilgis beveik 27000 aminorūgščių. [35]

Cheminė sintezė

Trumpi baltymai taip pat gali būti sintetinami chemiškai, taikant metodų grupę, žinomą kaip peptidų sintezė, kuri remiasi organinės sintezės metodais, tokiais kaip cheminis ligavimas, kad būtų gaunami dideli peptidai. [36] Cheminė sintezė leidžia į polipeptidines grandines įvesti nenatūralių aminorūgščių, pvz., prijungti fluorescencinius zondus prie aminorūgščių šoninių grandinių. [37] Šie metodai yra naudingi laboratorinėje biochemijoje ir ląstelių biologijoje, tačiau paprastai nenaudojami komerciniais tikslais. Cheminė sintezė yra neveiksminga polipeptidams, ilgesniems nei apie 300 aminorūgščių, o susintetinti baltymai gali nelengvai įgyti savo prigimtinę tretinę struktūrą. Dauguma cheminės sintezės metodų vyksta nuo C galo iki N galo, priešingai nei biologinė reakcija. [38]

Dauguma baltymų susilanksto į unikalias 3D struktūras. Forma, į kurią baltymas natūraliai susilanksto, yra žinoma kaip jo prigimtinė konformacija. [25] : 36 Nors daugelis baltymų gali susilankstyti be pagalbos, vien dėl savo aminorūgščių cheminių savybių, kitiems reikalinga molekulinių chaperonų pagalba, kad jie susilankstytų į savo prigimtinę būseną. [25]: 37 Biochemikai dažnai nurodo keturis skirtingus baltymo struktūros aspektus: [25]: 30–34

  • Pirminė struktūra: aminorūgščių seka. Baltymas yra poliamidas.
  • Antrinė struktūra: reguliariai pasikartojančios vietinės struktūros, stabilizuotos vandeniliniais ryšiais. Dažniausiai pasitaikantys pavyzdžiai yra α-spiralė, β-lapas ir posūkiai. Kadangi antrinės struktūros yra vietinės, toje pačioje baltymo molekulėje gali būti daug skirtingos antrinės struktūros regionų.
  • Tretinė struktūra: bendra vienos baltymo molekulės forma antrinių struktūrų erdvinis ryšys viena su kita. Tretinę struktūrą paprastai stabilizuoja nelokalinė sąveika, dažniausiai hidrofobinės šerdies susidarymas, bet taip pat ir druskos tilteliai, vandenilio ryšiai, disulfidiniai ryšiai ir net posttransliacinės modifikacijos. Terminas „tretinė struktūra“ dažnai vartojamas kaip termino sinonimas sulankstyti. Tretinė struktūra yra tai, kas kontroliuoja pagrindinę baltymo funkciją.
  • Kvarterinė struktūra: struktūra, sudaryta iš kelių baltymų molekulių (polipeptidinių grandinių), paprastai vadinama baltymų subvienetai šiame kontekste, kurie veikia kaip vienas baltymų kompleksas.
  • Kvinarinė struktūra: baltymo paviršiaus parašai, organizuojantys perpildytą ląstelių vidų. Kvinarinė struktūra priklauso nuo trumpalaikių, tačiau esminių makromolekulinių sąveikų, vykstančių gyvų ląstelių viduje.

Baltymai nėra visiškai standžios molekulės. Be šių struktūros lygių, baltymai gali keistis tarp kelių susijusių struktūrų, kol atlieka savo funkcijas. Šių funkcinių pertvarkymų kontekste šios tretinės arba ketvirtinės struktūros paprastai vadinamos „konformacijomis“, o perėjimai tarp jų vadinami konformaciniai pokyčiai. Tokius pokyčius dažnai sukelia substrato molekulės prisijungimas prie fermento aktyvios vietos arba fizinės baltymo srities, dalyvaujančios cheminėje katalizėje. Tirpaluose baltymų struktūra taip pat keičiasi dėl šiluminės vibracijos ir susidūrimo su kitomis molekulėmis. [29] : 368–75

Baltymai gali būti neoficialiai suskirstyti į tris pagrindines klases, kurios koreliuoja su tipiškomis tretinėmis struktūromis: rutulinius baltymus, pluoštinius baltymus ir membraninius baltymus. Beveik visi rutuliniai baltymai yra tirpūs, o daugelis jų yra fermentai. Skaiduliniai baltymai dažnai yra struktūriniai, tokie kaip kolagenas, pagrindinis jungiamojo audinio komponentas, arba keratinas, baltymų komponentas plaukuose ir naguose. Membraniniai baltymai dažnai tarnauja kaip receptoriai arba suteikia kanalus polinėms arba įkrautoms molekulėms praeiti pro ląstelės membraną. [29] : 165–85

Ypatingas atvejis, kai baltymuose susidaro intramolekuliniai vandeniliniai ryšiai, kurie yra prastai apsaugoti nuo vandens atakos ir todėl skatina jų pačių dehidrataciją, vadinami dehidronais. [39]

Baltymų domenai

Daugelis baltymų susideda iš kelių baltymų domenų, ty baltymo segmentų, kurie susilanksto į skirtingus struktūrinius vienetus. Domenai paprastai taip pat atlieka specifines funkcijas, tokias kaip fermentinis aktyvumas (pvz., kinazė) arba jie tarnauja kaip surišimo moduliai (pvz., SH3 domenas jungiasi prie prolino turtingų sekų kituose baltymuose).

Sekos motyvas

Trumpos aminorūgščių sekos baltymuose dažnai veikia kaip kitų baltymų atpažinimo vietos. [40] Pavyzdžiui, SH3 domenai paprastai jungiasi prie trumpų PxxP motyvų (ty 2 prolinų [P], atskirtų dviem nepatikslintomis aminorūgštimis [x], nors aplinkinės aminorūgštys gali nulemti tikslų surišimo specifiškumą). Daug tokių motyvų buvo surinkta Eukariotų linijinių motyvų (ELM) duomenų bazėje.

Baltymai yra pagrindiniai ląstelės veikėjai, kurie, kaip teigiama, atlieka genuose užkoduotos informacijos nurodytas pareigas. [26] Išskyrus tam tikras RNR rūšis, dauguma kitų biologinių molekulių yra santykinai inertiški elementai, kuriuos veikia baltymai. Baltymai sudaro pusę sausos masės Escherichia coli ląstelėje, o kitos makromolekulės, tokios kaip DNR ir RNR, sudaro atitinkamai tik 3% ir 20%. [41] Baltymų rinkinys, išreikštas tam tikroje ląstelėje arba ląstelių tipe, yra žinomas kaip jo proteomas.

Pagrindinė baltymų savybė, kuri taip pat leidžia jiems atlikti įvairias funkcijas, yra jų gebėjimas specifiškai ir tvirtai surišti kitas molekules. Baltymų sritis, atsakinga už kitos molekulės surišimą, yra žinoma kaip surišimo vieta ir dažnai yra įdubimas arba „kišenė“ molekulės paviršiuje. Šį surišimo gebėjimą sąlygoja tretinė baltymo struktūra, kuri apibrėžia surišimo vietos kišenę, ir aplinkinių aminorūgščių šoninių grandinių cheminės savybės. Surišimas su baltymais gali būti nepaprastai glaudus ir specifiškas, pavyzdžiui, ribonukleazės inhibitoriaus baltymas jungiasi prie žmogaus angiogenino, kurio subfemtomolinė disociacijos konstanta (<10–15 M), bet visiškai nesijungia su savo varliagyvių homologo onkonaze ​​(>1 M). Labai nedideli cheminiai pokyčiai, tokie kaip vienos metilo grupės pridėjimas prie surišimo partnerio, kartais gali pakakti, kad beveik panaikintų prisijungimą, pavyzdžiui, aminorūgšties valinui būdinga aminoacilo tRNR sintetazė diskriminuoja labai panašią aminorūgšties izoleucino šoninę grandinę. [42]

Baltymai gali jungtis su kitais baltymais, taip pat su mažų molekulių substratais. Kai baltymai specifiškai jungiasi su kitomis tos pačios molekulės kopijomis, jie gali oligomerizuotis, sudarydami fibriles, šis procesas dažnai vyksta struktūriniuose baltymuose, susidedančiuose iš rutulinių monomerų, kurie savaime susijungia ir sudaro standžius pluoštus. Baltymų ir baltymų sąveika taip pat reguliuoja fermentinį aktyvumą, kontroliuoja progresavimą per ląstelių ciklą ir leidžia surinkti didelius baltymų kompleksus, kurie atlieka daug glaudžiai susijusių reakcijų, turinčių bendrą biologinę funkciją. Baltymai taip pat gali jungtis prie ląstelių membranų arba net būti į jas integruoti. Surišančių partnerių gebėjimas sukelti konformacinius baltymų pokyčius leidžia sukurti nepaprastai sudėtingus signalizacijos tinklus. [29] : 830–49 Kadangi baltymų sąveika yra grįžtama ir labai priklauso nuo skirtingų baltymų partnerių grupių prieinamumo, kad susidarytų agregatai, galintys atlikti atskirus funkcijų rinkinius, specifinių baltymų sąveikos tyrimas yra esminis dalykas. suprasti svarbius ląstelių funkcijos aspektus ir galiausiai savybes, išskiriančias tam tikrus ląstelių tipus. [43] [44]

Fermentai

Labiausiai žinomas baltymų vaidmuo ląstelėje yra fermentai, katalizuojantys chemines reakcijas. Fermentai paprastai yra labai specifiniai ir pagreitina tik vieną ar kelias chemines reakcijas. Fermentai atlieka daugumą reakcijų, susijusių su metabolizmu, taip pat manipuliuoja DNR tokiuose procesuose kaip DNR replikacija, DNR taisymas ir transkripcija. Kai kurie fermentai veikia kitus baltymus, kad pridėtų arba pašalintų chemines grupes procese, vadinamame posttransliacine modifikacija. Yra žinoma, kad apie 4000 reakcijų katalizuoja fermentai. [45] Fermentinės katalizės suteikiamas greičio pagreitis dažnai yra milžiniškas – orotato dekarboksilazės atveju net 10 17 kartų didesnis nei nekatalizuotos reakcijos greitis (78 milijonai metų be fermento, 18 milisekundžių su fermentu). [46]

Molekulės, surištos ir veikiamos fermentų, vadinamos substratais. Nors fermentus gali sudaryti šimtai aminorūgščių, paprastai katalizėje tiesiogiai dalyvauja tik nedidelė likučių dalis, kuri liečiasi su substratu, ir dar mažesnė dalis – vidutiniškai nuo trijų iki keturių liekanų. [47] Fermento sritis, kuri jungiasi su substratu ir kurioje yra katalizinės liekanos, yra žinoma kaip aktyvioji vieta.

Dirigentiniai baltymai yra baltymų klasės, kuri diktuoja kitų fermentų sintezuojamo junginio stereochemiją, nariai. [48]

Ląstelių signalizacija ir ligandų surišimas

Daugelis baltymų dalyvauja ląstelių signalizacijos ir signalo perdavimo procese. Kai kurie baltymai, tokie kaip insulinas, yra ekstraląsteliniai baltymai, perduodantys signalą iš ląstelės, kurioje jie buvo susintetinti, kitoms tolimuose audiniuose esančioms ląstelėms. Kiti yra membraniniai baltymai, veikiantys kaip receptoriai, kurių pagrindinė funkcija yra surišti signalinę molekulę ir sukelti biocheminį atsaką ląstelėje. Daugelis receptorių turi surišimo vietą ląstelės paviršiuje ir efektoriaus domeną ląstelėje, kuri gali turėti fermentinį aktyvumą arba gali patirti konformacinius pokyčius, kuriuos nustato kiti ląstelės baltymai. [28] : 251–81

Antikūnai yra adaptyvios imuninės sistemos baltyminiai komponentai, kurių pagrindinė funkcija yra surišti antigenus arba svetimas medžiagas organizme ir nukreipti juos sunaikinti. Antikūnai gali būti išskiriami į tarpląstelinę aplinką arba pritvirtinti prie specializuotų B ląstelių, žinomų kaip plazmos ląstelės, membranose. Kadangi fermentų jungimosi afinitetas su substratais yra ribotas dėl būtinybės atlikti jų reakciją, antikūnams tokių apribojimų nėra. Antikūno prisijungimo prie taikinio afinitetas yra nepaprastai didelis. [29] : 275–50

Daugelis ligandų transportavimo baltymų suriša tam tikras mažas biomolekules ir perneša jas į kitas daugialąsčio organizmo kūno vietas. Šie baltymai turi turėti didelį surišimo afinitetą, kai jų ligandas yra didelės koncentracijos, bet taip pat turi išleisti ligandą, kai jo yra maža koncentracija tiksliniuose audiniuose. Kanoninis ligandą surišančio baltymo pavyzdys yra hemoglobinas, kuris perneša deguonį iš plaučių į kitus visų stuburinių gyvūnų organus ir audinius ir turi artimus homologus kiekvienoje biologinėje karalystėje. [29] : 222–29 Lektinai yra cukrų surišantys baltymai, kurie yra labai specifiniai savo cukraus dalims. Lektinai paprastai atlieka vaidmenį biologinio atpažinimo reiškiniuose, kuriuose dalyvauja ląstelės ir baltymai. [49] Receptoriai ir hormonai yra labai specifiniai surišantys baltymai.

Transmembraniniai baltymai taip pat gali tarnauti kaip ligandų transportavimo baltymai, kurie keičia ląstelės membranos pralaidumą mažoms molekulėms ir jonams. Vien tik membrana turi hidrofobinę šerdį, per kurią negali difuzuoti polinės arba įkrautos molekulės. Membraniniai baltymai turi vidinių kanalų, leidžiančių tokioms molekulėms patekti į ląstelę ir iš jos išeiti. Daugelis jonų kanalų baltymų specializuojasi tam, kad atrinktų tik tam tikrą joną, pavyzdžiui, kalio ir natrio kanalai dažnai atskiria tik vieną iš dviejų jonų. [28] : 232–34

Struktūriniai baltymai

Struktūriniai baltymai suteikia kietumo ir standumo kitu atveju skystiems biologiniams komponentams. Dauguma struktūrinių baltymų yra skaiduliniai baltymai, pavyzdžiui, kolagenas ir elastinas yra svarbūs jungiamojo audinio, pvz., kremzlės, komponentai, o keratinas randamas kietose arba siūlinėse struktūrose, tokiose kaip plaukai, nagai, plunksnos, kanopos ir kai kurių gyvūnų kriauklės. [29] : 178–81 Kai kurie rutuliniai baltymai taip pat gali atlikti struktūrines funkcijas, pavyzdžiui, aktinas ir tubulinas yra rutuliniai ir tirpūs kaip monomerai, tačiau polimerizuojasi, sudarydami ilgas, standžias skaidulas, kurios sudaro citoskeletą, o tai leidžia ląstelei išlaikyti savo forma ir dydis.

Kiti baltymai, kurie atlieka struktūrines funkcijas, yra motoriniai baltymai, tokie kaip miozinas, kinezinas ir dyneinas, kurie gali generuoti mechanines jėgas. Šie baltymai yra labai svarbūs vienaląsčių organizmų ląstelių judrumui ir daugelio daugialąsčių organizmų, kurie dauginasi lytiškai, spermatozoidams. Jie taip pat generuoja jėgas, kurias veikia susitraukiantys raumenys [29]: 258–64, 272, ir atlieka esminį vaidmenį pernešant ląstelėje.

Pagrindinis molekulinės biologijos klausimas yra tai, kaip vystosi baltymai, ty kaip mutacijos (o tiksliau aminorūgščių sekos pokyčiai) gali sukelti naujas struktūras ir funkcijas? Dauguma baltymų aminorūgščių gali būti pakeistos nepažeidžiant aktyvumo ar funkcijos, kaip matyti iš daugybės homologinių skirtingų rūšių baltymų (surinktų specializuotose baltymų šeimų duomenų bazėse, pvz., PFAM). [50] Siekiant išvengti dramatiškų mutacijų pasekmių, genas gali būti dubliuojamas prieš jam galint laisvai mutuoti. Tačiau tai taip pat gali visiškai prarasti genų funkciją, taigi ir pseudogenus. [51] Dažniau pavienių aminorūgščių pokyčiai turi ribotas pasekmes, nors kai kurie gali iš esmės pakeisti baltymų funkciją, ypač fermentų. Pavyzdžiui, daugelis fermentų gali pakeisti savo substrato specifiškumą viena ar keliomis mutacijomis. [52] Substrato specifiškumo pokyčius palengvina substrato pasileidimas, ty daugelio fermentų gebėjimas surišti ir apdoroti kelis substratus. Kai atsiranda mutacijų, gali padidėti (arba sumažėti) fermento specifiškumas, taigi ir jo fermentinis aktyvumas. [52] Taigi bakterijos (ar kiti organizmai) gali prisitaikyti prie įvairių maisto šaltinių, įskaitant nenatūralius substratus, tokius kaip plastikas. [53]

Galima ištirti baltymų veiklą ir struktūras in vitro, in vivo ir in silico. In vitro išgrynintų baltymų tyrimai kontroliuojamoje aplinkoje yra naudingi norint sužinoti, kaip baltymas atlieka savo funkciją: pavyzdžiui, fermentų kinetikos tyrimai tiria fermento katalizinio aktyvumo cheminį mechanizmą ir jo santykinį afinitetą įvairioms galimoms substrato molekulėms. Priešingai, in vivo eksperimentai gali suteikti informacijos apie fiziologinį baltymo vaidmenį ląstelės ar net viso organizmo kontekste. In silico tyrimuose naudojami skaičiavimo metodai baltymams tirti.

Baltymų valymas

Pasirodyti in vitro analizė, baltymas turi būti išvalytas nuo kitų ląstelių komponentų. Šis procesas paprastai prasideda ląstelių lize, kurios metu suardoma ląstelės membrana, o jos vidinis turinys išleidžiamas į tirpalą, žinomą kaip neapdorotas lizatas. Gautas mišinys gali būti išgrynintas naudojant ultracentrifugavimą, kurio metu įvairūs ląstelių komponentai suskaidomi į frakcijas, kuriose yra tirpių baltymų, membraninių lipidų ir baltymų ląstelių organelių bei nukleino rūgščių. Nusodinimas naudojant metodą, žinomą kaip išsūdymas, gali sukoncentruoti baltymus iš šio lizato. Tada naudojami įvairūs chromatografijos tipai, norint išskirti dominantį baltymą arba baltymus, remiantis tokiomis savybėmis kaip molekulinė masė, grynasis krūvis ir surišimo afinitetas. [25] : 21–24 Gryninimo lygį galima stebėti naudojant įvairių tipų gelio elektroforezę, jei žinoma norimo baltymo molekulinė masė ir izoelektrinis taškas, spektroskopija, jei baltymas turi ryškių spektroskopinių savybių, arba fermentų tyrimus, jei baltymas turi fermentinis aktyvumas. Be to, baltymus galima išskirti pagal jų krūvį naudojant elektrofokusavimą. [54]

Natūralių baltymų atveju gali prireikti keleto gryninimo etapų, kad baltymai būtų pakankamai gryni laboratoriniams tikslams. Siekiant supaprastinti šį procesą, genų inžinerija dažnai naudojama siekiant pridėti prie baltymų cheminių savybių, kurios palengvina jų gryninimą, nepažeidžiant jų struktūros ar aktyvumo. Čia prie vieno baltymo galo pritvirtinama "žymė", susidedanti iš specifinės aminorūgščių sekos, dažnai histidino liekanų serijos ("His-žymas"). Dėl to, kai lizatas praleidžiamas per chromatografijos kolonėlę, kurioje yra nikelio, histidino likučiai suriša nikelį ir prisitvirtina prie kolonėlės, o nepažymėti lizato komponentai praeina netrukdomai. Buvo sukurta daugybė skirtingų žymenų, padedančių tyrėjams išvalyti specifinius baltymus iš sudėtingų mišinių. [55]

Ląstelių lokalizacija

Baltymų tyrimas in vivo dažnai yra susijęs su baltymo sinteze ir lokalizacija ląstelėje. Nors daugelis tarpląstelinių baltymų sintetinami citoplazmoje, o su membranomis susieti arba išskiriami baltymai – endoplazminiame tinkle, dažnai neaišku, kaip baltymai nukreipiami į specifinius organelius ar ląstelių struktūras. Naudinga ląstelių lokalizacijos įvertinimo technika naudoja genų inžineriją, kad ląstelėje ekspresuotų sulietą baltymą arba chimerą, susidedančią iš natūralaus dominančio baltymo, susieto su „reporteriu“, pvz., žaliu fluorescenciniu baltymu (GFP). [56] Sulieto baltymo padėtis ląstelėje gali būti aiškiai ir efektyviai vizualizuota naudojant mikroskopiją, [57] kaip parodyta priešingame paveikslėlyje.

Taikant kitus metodus, leidžiančius išsiaiškinti baltymų vietą ląstelėje, reikia naudoti žinomus skyrių žymenis tokioms sritims kaip ER, Golgi, lizosomos arba vakuolės, mitochondrijos, chloroplastai, plazmos membrana ir kt. Naudojant fluorescenciniu būdu pažymėtas šių žymenų versijas arba antikūnų prieš žinomus žymenis, tampa daug paprasčiau nustatyti dominančio baltymo lokalizaciją. Pavyzdžiui, netiesioginė imunofluorescencija leis atlikti fluorescencijos kolokalizaciją ir parodyti vietą. Fluorescenciniai dažai naudojami ląstelių skyriams žymėti panašiam tikslui. [58]

Yra ir kitų galimybių. Pavyzdžiui, imunohistochemija paprastai naudoja antikūnus prieš vieną ar daugiau dominančių baltymų, kurie yra konjuguoti su fermentais, duodančiais liuminescencinius arba chromogeninius signalus, kuriuos galima palyginti tarp mėginių, kad būtų galima gauti informaciją apie lokalizaciją. Kitas taikytinas metodas yra kofrakcionavimas sacharozės (arba kitos medžiagos) gradientuose naudojant izopikninę centrifugavimą. [59] Nors šis metodas neįrodo žinomo tankio skyriaus ir dominančio baltymo kolokalizacijos, jis padidina tikimybę ir yra labiau pritaikytas didelio masto tyrimams.

Galiausiai, aukso standarto ląstelių lokalizacijos metodas yra imunoelektroninė mikroskopija. Šis metodas taip pat naudoja antikūnus prieš dominantį baltymą kartu su klasikiniais elektroninės mikroskopijos metodais. Mėginys paruošiamas įprastam elektronų mikroskopiniam tyrimui, o po to apdorojamas antikūnu prieš dominantį baltymą, kuris yra konjuguotas su itin elektrotankia medžiaga, dažniausiai auksu. Tai leidžia lokalizuoti tiek ultrastruktūrines detales, tiek dominantį baltymą. [60]

Through another genetic engineering application known as site-directed mutagenesis, researchers can alter the protein sequence and hence its structure, cellular localization, and susceptibility to regulation. This technique even allows the incorporation of unnatural amino acids into proteins, using modified tRNAs, [61] and may allow the rational design of new proteins with novel properties. [62]

Proteomika

The total complement of proteins present at a time in a cell or cell type is known as its proteome, and the study of such large-scale data sets defines the field of proteomics, named by analogy to the related field of genomics. Key experimental techniques in proteomics include 2D electrophoresis, [63] which allows the separation of many proteins, mass spectrometry, [64] which allows rapid high-throughput identification of proteins and sequencing of peptides (most often after in-gel digestion), protein microarrays, which allow the detection of the relative levels of the various proteins present in a cell, and two-hybrid screening, which allows the systematic exploration of protein–protein interactions. [65] The total complement of biologically possible such interactions is known as the interactome. [66] A systematic attempt to determine the structures of proteins representing every possible fold is known as structural genomics. [67]

Structure determination

Discovering the tertiary structure of a protein, or the quaternary structure of its complexes, can provide important clues about how the protein performs its function and how it can be affected, i.e. in drug design. As proteins are too small to be seen under a light microscope, other methods have to be employed to determine their structure. Common experimental methods include X-ray crystallography and NMR spectroscopy, both of which can produce structural information at atomic resolution. However, NMR experiments are able to provide information from which a subset of distances between pairs of atoms can be estimated, and the final possible conformations for a protein are determined by solving a distance geometry problem. Dual polarisation interferometry is a quantitative analytical method for measuring the overall protein conformation and conformational changes due to interactions or other stimulus. Circular dichroism is another laboratory technique for determining internal β-sheet / α-helical composition of proteins. Cryoelectron microscopy is used to produce lower-resolution structural information about very large protein complexes, including assembled viruses [28] : 340–41 a variant known as electron crystallography can also produce high-resolution information in some cases, especially for two-dimensional crystals of membrane proteins. [68] Solved structures are usually deposited in the Protein Data Bank (PDB), a freely available resource from which structural data about thousands of proteins can be obtained in the form of Cartesian coordinates for each atom in the protein. [69]

Many more gene sequences are known than protein structures. Further, the set of solved structures is biased toward proteins that can be easily subjected to the conditions required in X-ray crystallography, one of the major structure determination methods. In particular, globular proteins are comparatively easy to crystallize in preparation for X-ray crystallography. Membrane proteins and large protein complexes, by contrast, are difficult to crystallize and are underrepresented in the PDB. [70] Structural genomics initiatives have attempted to remedy these deficiencies by systematically solving representative structures of major fold classes. Protein structure prediction methods attempt to provide a means of generating a plausible structure for proteins whose structures have not been experimentally determined. [71]

Structure prediction

Complementary to the field of structural genomics, protein structure prediction develops efficient mathematical models of proteins to computationally predict the molecular formations in theory, instead of detecting structures with laboratory observation. [72] The most successful type of structure prediction, known as homology modeling, relies on the existence of a "template" structure with sequence similarity to the protein being modeled structural genomics' goal is to provide sufficient representation in solved structures to model most of those that remain. [73] Although producing accurate models remains a challenge when only distantly related template structures are available, it has been suggested that sequence alignment is the bottleneck in this process, as quite accurate models can be produced if a "perfect" sequence alignment is known. [74] Many structure prediction methods have served to inform the emerging field of protein engineering, in which novel protein folds have already been designed. [75] Also proteins (in eukaryotes

33%) contain large unstructured but biologically functional segments and can be classified as intrinsically disordered proteins. [76] Predicting and analysing protein disorder is, therefore, an important part of protein structure characterisation. [77]

Bioinformatika

A vast array of computational methods have been developed to analyze the structure, function and evolution of proteins. The development of such tools has been driven by the large amount of genomic and proteomic data available for a variety of organisms, including the human genome. It is simply impossible to study all proteins experimentally, hence only a few are subjected to laboratory experiments while computational tools are used to extrapolate to similar proteins. Such homologous proteins can be efficiently identified in distantly related organisms by sequence alignment. Genome and gene sequences can be searched by a variety of tools for certain properties. Sequence profiling tools can find restriction enzyme sites, open reading frames in nucleotide sequences, and predict secondary structures. Phylogenetic trees can be constructed and evolutionary hypotheses developed using special software like ClustalW regarding the ancestry of modern organisms and the genes they express. The field of bioinformatics is now indispensable for the analysis of genes and proteins.

In silico simulation of dynamical processes

A more complex computational problem is the prediction of intermolecular interactions, such as in molecular docking, [78] protein folding, protein–protein interaction and chemical reactivity. Mathematical models to simulate these dynamical processes involve molecular mechanics, in particular, molecular dynamics. In this regard, in silico simulations discovered the folding of small α-helical protein domains such as the villin headpiece, [79] the HIV accessory protein [80] and hybrid methods combining standard molecular dynamics with quantum mechanical mathematics have explored the electronic states of rhodopsins. [81]

Beyond classical molecular dynamics, quantum dynamics methods allow the simulation of proteins in atomistic detail with an accurate description of quantum mechanical effects. Examples include the multi-layer multi-configuration time-dependent Hartree (MCTDH) method and the hierarchical equations of motion (HEOM) approach, which have been applied to plant cryptochromes [82] and bacteria light-harvesting complexes, [83] respectively. Both quantum and classical mechanical simulations of biological-scale systems are extremely computationally demanding, so distributed computing initiatives (for example, the [email protected] project [84] ) facilitate the molecular modeling by exploiting advances in GPU parallel processing and Monte Carlo techniques.

Chemical analysis

The total nitrogen content of organic matter is mainly formed by the amino groups in proteins. The Total Kjeldahl Nitrogen (TKN) is a measure of nitrogen widely used in the analysis of (waste) water, soil, food, feed and organic matter in general. As the name suggests, the Kjeldahl method is applied. More sensitive methods are available. [85] [86]

Most microorganisms and plants can biosynthesize all 20 standard amino acids, while animals (including humans) must obtain some of the amino acids from the diet. [41] The amino acids that an organism cannot synthesize on its own are referred to as essential amino acids. Key enzymes that synthesize certain amino acids are not present in animals—such as aspartokinase, which catalyses the first step in the synthesis of lysine, methionine, and threonine from aspartate. If amino acids are present in the environment, microorganisms can conserve energy by taking up the amino acids from their surroundings and downregulating their biosynthetic pathways.

In animals, amino acids are obtained through the consumption of foods containing protein. Ingested proteins are then broken down into amino acids through digestion, which typically involves denaturation of the protein through exposure to acid and hydrolysis by enzymes called proteases. Some ingested amino acids are used for protein biosynthesis, while others are converted to glucose through gluconeogenesis, or fed into the citric acid cycle. This use of protein as a fuel is particularly important under starvation conditions as it allows the body's own proteins to be used to support life, particularly those found in muscle. [87]

In animals such as dogs and cats, protein maintains the health and quality of the skin by promoting hair follicle growth and keratinization, and thus reducing the likelihood of skin problems producing malodours. [88] Poor-quality proteins also have a role regarding gastrointestinal health, increasing the potential for flatulence and odorous compounds in dogs because when proteins reach the colon in an undigested state, they are fermented producing hydrogen sulfide gas, indole, and skatole. [89] Dogs and cats digest animal proteins better than those from plants, but products of low-quality animal origin are poorly digested, including skin, feathers, and connective tissue. [89]


Different Types of Protein

Protein is a hot topic in medical and wellness news today. From the amount of protein you should be consuming, to the different types of plant and animal proteins, to the new buzz around alternative proteins – there is a lot to take in and we are often left with more questions than answers.

Protein plays a critical role in your health. From helping you increase muscle mass and strengthening your bones, to lowering blood pressure and improving sleep and brain health, protein plays a role in just about every bodily function.

In this article, we try to simplify the conversation and translate scientific data to help you understand what protein is, why it is important, how to differentiate between the different varieties of proteins, and understand situations where protein plays a major role in how you body functions.

What Exactly is Protein?

To understand why you need protein, you first need to understand what protein is. Protein is a macronutrient (required by the body in large amounts) – along with carbohydrates and fats – that provides the body with energy (aka calories) and is essential to building muscle mass.

When we say “protein builds muscle,” what we really mean is the body breaks down protein into its amino acids, and those amino acids are synthesized into muscle. Amino acids – the “building blocks of protein” – are compounds that are responsible for a variety of bodily processes, including neurological process and muscle synthesis. 80% of muscle is made up of amino acids.

When it comes to protein, there are 20 different amino acids that make up each molecule of protein, and these are split into 2 categories: Non-Essential Amino Acids and Essential Amino Acids (EAAs)

  • Non-Essential Amino Acids – produced naturally by the body
  • Essential Amino Acids – not produced naturally by the body and must be consumed through food or supplementation

It is important to understand the role amino acids play in protein, because some amino acids are better than others when it comes to muscle health – which is critical for health and well being.

So what are the different types of protein, and what’s the difference?

There are two main categories (or sources) of proteins – animal and plant based.

Plant Based proteins include:

The main difference between animal and plant proteins is their amino acid profile. Most animal proteins are complete proteins , meaning they contain all 9 of the essential amino acids (EAAs). Most plant proteins are considered incomplete proteins , meaning they are missing at least one essential amino acid. However, eating multiple plant proteins together can create the effect of complete proteins.

Animal proteins, such as whey protein, have been studied extensively clinically to determine their effect on skeletal muscle and tissue repair so are recommended for athletes and people who need to increase muscle health and mass, like the elderly or post-surgical patients.

There are two main reasons for this. First, whey is a complete protein, meaning that it contains all of the essential amino acids. Secondly, whey proteins are abundant in Branched Chain Amino Acids (BCAAs) which are a subset of EAAs that support muscle growth.

So what if I am vegan or lactose intolerant?

There is a solution for you! As mentioned above, by supplementing your plant protein intake with additional amino acids (e.g. BCAAs) either through other plant protein sources or nutritional supplements, you can get the amino acid levels your body needs for optimal muscle protein synthesis. For example, lysine, methionine and tryptophan (essential amino acids) are in very low quantities in plant based proteins and therefore you need to supplement to get them into your body to stimulate muscle protein synthesis.

So now that you understand what a protein is, and where it comes from, let’s talk about how much you should consume.

How much protein do I need?

The prevailing research says that you should strive to consume 1 gram per kilogram (1kg = 2.2 lbs for us Americans) of bodyweight per day.

This guideline will vary based on your goals. For example, if you are looking to put on muscle, you should increase your protein intake to 2-3 grams per kilogram.

However, protein is not only important for body builders. If you are recovering from an injury or surgery, your body will be in a higher metabolic state and require more energy and tissue building nutrients, so you will want to increase your protein consumption to support the healing process.

Protein is also very important as we age. Beginning around the age of 40, you begin to lose up to 3-5% of your muscle mass per decade, a condition known as sarcopenia. Sarcopenia is the reason why falls and fractures are so common among the elderly. Increasing your protein intake, as well as continuing to exercise, can help preserve muscle and fight off sarcopenia.

Where Does All This Protein Go?

While consuming sufficient protein is important, the truly important metric is not how much we consume , but how much of the protein our muscles actually absorb . Research shows that the average person can absorb about 10g of protein per hour, and maxes out at about 30g per meal.

There are certain things we can do to bump up absorption and make sure we get the most out of our protein intake.

Intuitively, the first step you can take is to space out your meals and consume appx. 20-30g protein (e.g. 100g chicken breast) per meal over multiple meals, instead of eating a few meals of 40-50g protein, since your body will not be able to process that amount of protein at one time.

A protein complex is a combination of different protein types that have different digestion periods. For example, combine whey (a fast digesting protein) with casein (a slow digesting protein) allows the body to continuously process the protein over a longer period of time than with just whey alone.

3. Supplement with Digestive Enzymes and HMB

Another option is to increase the absorption rate so that your muscles utilize more of the protein you consume. Research shows that digestive enzymes like protease and papain help your body break down protein more efficiently to allow for easier absorption.

An article from the Journal of the International Society of Sports Nutrition compared people who drank protein shakes with additional digestive enzymes to a control group that consumed only the protein shakes. They found that amino acid levels in the digestive enzyme group were 30% higher than the protein-only group.

Another nutrient that has been shown to increase protein synthesis is HMB (β-Hydroxy β-methylbutyric acid), which is a natural substance used by people ranging from elite athletes looking to put on muscle, to cancer patients suffering from muscle wasting that are hoping to preserve muscle. HMB also has shown to reduce muscle catabolism, meaning you lose less and hold onto more muscle.


Soy protein

Found in: soybeans (edamame), miso, soy sauce, tofu, tempeh

Cramer: Soy protein is found in soybeans, a legume that does not contain cholesterol and is low in saturated fat.

Soybeans are one of the only vegetable foods that contain all 9 essential amino acids. They are also a good source of fiber, iron, calcium, zinc, and B vitamins.

Eating soy protein in place of animal protein has been found to reduce bad cholesterol and triglycerides, which are linked to heart disease. Other studies have shown that soy contributes to blood sugar control and reduced body weight.


Most of What You Know About Protein Is Wrong

L et’s begin with some statements: Choose true or false.

  • Only meat and other animal foods contain “complete” protein.
  • The average American gets less protein than he or she needs.
  • Vegan diets are deficient in protein quantity, quality, or both.
  • You should be sure to eat plenty of protein at every meal for optimal health.
  • Your body needs a fixed amount of protein intake every day for you to thrive.
  • Carbohydrate triggers an insulin release, but protein does not.
  • You need to eat animal products to grow big muscles.
  • The definition of protein quality considers the effects of food on health.

How’d you do? Maybe the headline gave this away, but each of these statements is false: every one.

Common “wisdom” has it that the more protein you eat, the better — and that the best protein comes from animal products. Those misconceptions undergird all of the above falsehoods and more.

Let’s start with this high school biology review: There are 21 amino acids, the building blocks of protein nine of them are “essential,” which means our bodies cannot produce them. They must come from food.

While i t’s true that essential amino acids are generally found in lower percentages in plants than in animal foods, nearly all plant foods contain complete protein, and many (beans, lentils, certain whole grains, and seeds) have high concentrations. The complete suite of these compounds is widely distributed in our food choices. And, as you already know, generally speaking, not only you (your personal health) but we (our collective health) are better off eating more plants. More on that further down.

So, to the myth that you need animal products to get “complete” protein and therefore build muscle: Phooey.

On to the near-hysteria about getting enough protein, to which almost every person reading this — plus one of the writers of this piece — is at least occasionally susceptible: If you live in the United States, there’s almost no chance that, unless you’re in hospice or intensive care, you’re protein-deficient. Epidemiological research shows clearly that the average American is getting daily protein complete in amino acids and well in excess of requirements and recommendations for health. In fact, “getting enough protein” is highly effective meat and dairy industry marketing.

Not only are you virtually guaranteed of getting enough protein, but more isn’t better. (Devotees of T. Colin Campbell’s “The China Study” contend, not unreasonably, that even official recommendations are too high, and that the excess may be toxic.) The notions that protein fights obesity and diabetes, turns to muscle, and is low-glycemic, are all partly misguided. Yes, most foods delivering protein are satiating, but so are most foods delivering fiber, or for that matter wholesome foods you can eat a lot of, like fruits.

This one’s going to floor you: Excess calories from protein do not turn into muscle they turn into fat. For protein to become muscle, it must be needed in response to physical demands on that muscle. Once the comparatively tiny carbohydrate reserve known as glycogen is full, and once the body “spills” calories as heat, it stores calories as fat and tik fat. Eat too much protein, and you will gain fat. (If you’re into the keto diet — a mistake — we’ll get to that another time.)

It’s true that protein is low- or non-glycemic — that is, it doesn’t directly raise blood-sugar levels it’s false that it does not trigger an insulin release. Both protein and carbohydrate in the blood do so after a meal, and the insulin response is greater to the combination of carbohydrate and protein than to either alone. Again: Yes, really. This is science.

Science also shows that even an exclusively vegan diet, if at all sensible and balanced, provides all of the amino acids you need, at or above the requisite levels. This message extends even into the realm of world-class athleticism (ask Kyrie Irving), including competitive bodybuilding.

Essential amino acids can be delivered separately and over time, and stored in the liver and muscle. Some can be used without others and some cannot, but — like the materials at a construction site — when they’re delivered relative to one another, with a latitude of several days, is unimportant, as long as they’re all there when they’re needed. In other words, fill the quotas for essential amino acids by eating a variety of foods over a few days, and the body’s work proceeds apace.

So, no: Complete protein from a single food is not required at every meal or even every day. You can even forget the peanut-butter-and-whole-wheat or brown-rice-and-beans mantra. Eat them separately. Eat them together. It just doesn’t matter.

The greatest muscles in the animal kingdom, on land at least, belong to herbivores. We’ve failed for millennia at alchemy, but nature can do it: Biology turns leaves into an elephant, and grass into a horse it can turn lentils (or cheese) into you. Full-time herbivores must eat plants to grow themselves, as carnivores need meat. We are omnivores and have a choice.

Finally, and this is important: Most references to “high-quality protein” consider only the quality of protein in the food — the number, concentration, and digestibility of essential amino acids it contains. But they don’t consider the overall quality of the food itself. That’s problematic: wrong-headed, even. You can define quality protein based solely on biochemistry: that is, on the concentrations of essential amino acids. But you can also define it based on public health. Will eating this food help you get the protein you need and enhance your health?

The biochemical definition misleads people to all the wrong dietary priorities. The science on which the Dietary Guidelines for Americans is based clearly indicates benefit from more plant foods and fewer animal products, but the formal definition of protein quality points the other way. In addition, as you know, animal products are more detrimental to the planet’s health than plants, and that matters, too.

We eat foods, not nutrients, and the best foods are those that contribute to vitality and longevity. The highest quality is that which promotes the most health. The definition, therefore, should be updated to align references to “high-quality protein sources” with the foods that both deliver the protein we need, those that most reliably enhance the quality of our health, and protect that of the planet. As long as we get all the protein we need from them, plants are the foods to which “quality” should refer.

David and colleagues have made just that case in a recent peer-reviewed scientific paper and parlayed that into a petition for action by the federal authorities. We hope you will sign on, and thank you if you do.

Dr. David L. Katz is the director of The Yale-Griffin Prevention Research Center, the founder/president of True Health Initiative, and the founder/CEO of DietID. You can follow him on Twitter @DrDavidKatz.

Mark Bittman has written about food and cooking for nearly 40 years, and has published 30 books, including the “How to Cook Everything” series and “VB6.”


Animal vs. Plant Protein

We have information that the primary difference between animal and plant proteins is their amino acid profiles and it is those profiles that direct the rates at which the absorbed amino acids are put to use within the body. Animal based proteins, of course, are much more similar to our proteins, thus are used more readily and rapidly than plant proteins. That is, ‘substrate’ amino acids derived from animal based proteins are more readily available for our own protein synthesizing reactions which allows them to operate at full tilt. Plant proteins are somewhat compromised by their limitation of one or more amino acids. When we restore the relatively deficient amino acid in a plant protein, we get a response rate equivalent to animal proteins. My own lab produced experimental data to support this view–and of course, similar observations of years past in other laboratories can also be interpreted in this way.

Some of the profile differences between animal and plant proteins have been previously noted by the ratios of arginine to lysine which are predictive, in turn, of tissue responses.

Animal proteins also have a higher concentration of sulphur containing amino acids that get metabolized to acid-generating metabolites. As a result, a slightly lower physiological pH must be corrected and buffers like calcium are used to attenuate these adverse acid effects–to the disadvantage of the host.

But my main thesis, insofar as my own work is concerned, is that our observations on protein and cancer, although studied in considerable detail, were signals of hypotheses that were more important and more global. Thus, I don’t especially like dwelling on the finer structural and functional characteristics of animal and plant proteins as being of great importance. Rather, my views are more along the lines of asking what are the consequences–both biologically and socioculturally–of our enormous reverence for protein, especially our unreasonable reverence for ‘high quality’ animal protein. It is on this path that I find some unusually significant gems.

Earn your plant-based nutrition certificate

The issue on protein is best summarized and referenced in my book, The China Study. Yet, there is more–far, far more. Most of my papers are of a fairly technical nature and oftentimes rather isolated bits of information. This was, in part, one of the main objectives of our book, to integrate and synthesize the larger picture.

The important part of the protein proposition in the book is not to estimate the relative importance of protein versus other nutrients in producing various effects. Indeed, that would be highly variable and rather useless because it neither would be possible nor would be very informative.

My point is that, beginning with the discovery of protein in 1839 until the present day, we have virtually revered this nutrient and as a result have made sure that our more general thoughts about nutrition and health had to fit this paradigm. This was especially true when protein was considered–and still is considered by many–to be mostly found in animal-based foods. In the early years, protein meant meat and meat meant protein. Thus, much of the reverence for protein really was a reverence for meat.

What I did during the early part of my career was nothing more than what traditional science would suggest. I made the observation that diets presumably higher in animal protein were associated with liver cancer in the Philippines. When coupled with the extraordinary report from India showing that casein fed to experimental rats at the usual levels of intake dramatically promoted liver cancer, it prompted my 27-year-long study The China Project, of how this effect worked. We did dozens of experiments to see if this was true and, further, how it worked.

We clearly showed that of all the chemical carcinogens tested in the government’s chemical carcinogenesis testing program–and using the traditional criteria to decide what is a carcinogen–casein (and very likely most other animal based proteins) was the most relevant. This is not a debatable subject and the implications of this conclusion are staggering in so many ways.

However, it was not this finding and this straightforward conclusion–no matter how important in the traditional sense it may be–that became the main focus of my subsequent work. But it did suggest that we should investigate a much broader hypothesis, namely, the more general relationship of animal and plant based foods, only partly because of their differing protein contents and compositions. And it was these experiments that provided the evidence that caused me to think of nutrition very differently, especially in the context that food-based nutrition is far, far more important in health than nutrient-based nutrition.

In short, our findings on casein and its ability to cause experimental cancer became a stepping stone to much more exciting and relevant questions and conclusions. In the process, many exciting ideas/conclusions arose, two of which are rather profound for me personally. First, it showed me the incredible gap between thinking about drug-based health and food-based health (and I consider nutrient supplements to be nothing more than drug based health–these chemicals only are given at a different time from the traditional drugs). Second, it showed me how wrong we have been in developing and using nutrition as a concept to maintain health and prevent disease. In this, I became a serious cynic about medical practice in general, research investigations in particular, and policy development in the obscene.

I know that there are some few drugs that can be life-saving and may be useful if used judiciously. But our dependence on drugs and our addiction to the marketplace and its claims about nutrition supplements, drugs and other medical paraphernalia is sickening–literally so.

So, a debate about protein (mostly from animal based foods) should be a broader topic beyond the evidence, although the evidence itself is enough to be convincing.

I should also add that the focus on the hazards of saturated fat and cholesterol (in animal food, of course) as the chronic heart disease culprit came about historically because it was possible to reduce the intake of these components without reducing the intake of the animal food itself. Just take out some of the fat (leaving skim milk, leans cuts of meat, etc.). But removing the protein cannot be done it would no longer even look like animal food. Thus, there has been tremendous pressure over the years not to venture into questioning animal based protein–it means sacrificing animal foods.

Kursų datos sparčiai artėja! Užsiregistruokite šiandien Augalinės mitybos sertifikatas.


Is it possible to get enough protein if you don’t eat meat?

“It's absolutely possible to meet protein and other nutrient needs without meat,” says Cynthia Sass, RD, a dietitian who specializes in plant-based nutrition. “From a young age we're taught that our bodies need meat. In reality, our bodies need key nutrients that are found in meat, but we can obtain adequate amounts from plant-based foods,” she explains.


Augalo gyvenimas

Proteins are found in all cells and carry out a variety of important cellular functions. Within any one cell there may be thousands of different proteins having a variety of sizes, structures, and functions. Proteins are also important structural components of the cell wall.

Proteins are the most complex and abundant of the macro molecules. Within cells, many proteins function as enzymes in the catalysis of metabolic reactions, while others serve as transport molecules, storage proteins, electron carriers, and structural components of the cell.

They are especially important in seeds, where they make up as much as 40 percent of the seed’s weight and serve to store amino acids for the developing embryo.


Proteins are also important structural components of the cell wall. Because proteins and their building blocks, amino acids, form such a large component of plant life, plants serve as an important dietary source of the eight to ten essential amino acids for humans and other animals.

Amino acids are the molecular building blocks of proteins. Amino acids all share a structure, with a central carbon atom, the alpha carbon, covalently bonded to a hydrogen atom, an amino group, a carboxylic acid group, and a group designated as an R group, which varies in structure from amino acid to amino acid.

It is the diverse nature of the R group that provides the protein with many of its structural and functional characteristics. Some R groups are either polar or electrically charged at physiological pH, making the R groups hydrophilic (water-loving). Other R groups are nonpolar and hydrophobic (water-avoiding).

The twenty standard amino acids the cell uses to synthesize its proteins are alanine, arginine, aspartate (aspartic acid), asparagine, cysteine, glutamate (glutamic acid), glutamine, glycine, histidine, isoleucine, leucine, lysine, methionine, phenylalanine, proline, serine, threonine, tryptophan, tyrosine, and valine.

Each of the twenty amino acids differs from the other nineteen in the structure of its R group. Once incorporated into a protein, a standard amino acid may undergo modification to create nonstandard amino acids and an even greater diversity of protein structures.

One of the more common nonstandard amino acids found in proteins is hydroxyproline, which is commonly found in plant cell-wall proteins. In addition to the twenty amino acids that build proteins, many non standard amino acids occur free in the cell and are not found in proteins. Canavanine, for example, occurs in the seeds of many legumes.

Based on the information in cellular deoxyribonucleic acid (DNA), the cell joins the twenty standard amino acids by peptide bonds in specific sequences, resulting in chains ranging from as few as two amino acids to many thousands. Shorter chains of amino acids are referred to as peptides or oligopeptides, while longer chains are referred to as polypeptides.

The term“protein” is usually reserved for those oligopeptides and polypeptides that have biological functions, because single polypeptides often do not have biological functions unless associated with other polypeptides.

Proteins differ from one another in the sequences of their amino acids. The sequence of amino acids of a protein is called its primary structure. Mutations have been shown to result in the change of as few as one amino acid in a protein. Because DNA specifies a protein’s primary structure, protein sequence information is often used to study the evolutionary relationships among organisms.

Proteins are often complexed with other compounds in their biologically active state. These proteins are called conjugated proteins. Proteins complexed with metals, lipids, sugars, and riboflavin are called metalloproteins, lipoproteins, glycoproteins, and flavoproteins, respectively.

Glycoproteins (literally, “sugar proteins”) are important constituents of the plasma membrane. These sugar molecules can occur singly or in short, simple branched chains.

Amoni acids to proteins

A protein chain may be folded into a variety of three-dimensional shapes. The three-dimensional shape a protein assumes is called its conformation and is determined by its amino acid sequence.

In order for a protein to be active, it must assume a certain conformation. Any alteration in its conformation may result in reduced activity. Denaturing agents alter the structure of a protein so that it loses its conformation, biological function, and activity.

The secondary structure refers to the local folding or conformation of the polypeptide chain over relatively short (fifty amino acids or so) stretches.

Two common secondary structures, the alpha helix and the beta sheet, occur regularly in proteins. On average, only about half of the polypeptide chain assumes the alpha or beta conformation,while the remainder exists in turns and random structures.


Some proteins show only alpha structure, others only the beta structure, while still others show either a mixture of the two structures or neither secondary structure. Both the alpha and the beta structures increase the structural stability of the protein. The amino acid sequence determines whether a particular sequence of amino acids in a protein will assume the alpha or beta structure.

The overall spatial orientation of the entire polypeptide chain in space is referred to as its tertiary structure. Generally, two tertiary structures are recognized. Fibrous or filamentous proteins are arranged as fibers or sheets, while globular proteins are arranged roughly as spherical or globular structures.

The amino acid sequence determines the overall folding of the protein tertiary structure. Fibrous proteins are primarily involved with structural functions, whereas globular proteins function as enzymes, transport molecules, electron carriers, and regulatory proteins.

Some proteins are composed of more than one polypeptide chain. A protein composed of only one polypeptide is called a monomer,while proteins composed of two, three, four, and so on are referred to as dimers, trimers, and tetramers, and so on, respectively.


Žiūrėti video įrašą: Proteinas (Gegužė 2022).