Informacija

2.I: Hidrofobinė sąveika – Biologija

2.I: Hidrofobinė sąveika – Biologija


We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

2.I: Hidrofobinė sąveika

Hidrofobinės sąveikos reikšmė

Šie tekstai yra atitinkamų jų autorių nuosavybė ir dėkojame jiems už suteiktą galimybę nemokamai dalytis studentais, mokytojais ir žiniatinklio naudotojais, jų tekstai bus naudojami tik iliustraciniais švietimo ir mokslo tikslais.

Visa mūsų svetainėje pateikta informacija skirta edukaciniams tikslams.

Svetainėje esanti medicinos ir sveikatos informacija yra a bendras pobūdis ir tikslas, kuris yra tik informacinis ir dėl šios priežasties jokiu būdu negali pakeisti gydytojo konsiliumo ar kvalifikuoto subjekto teisėtai į profesiją.

Biologijos terminų žodynas


Neutronų sklaida – taikymas biologijoje, chemijoje ir medžiagų moksle

8.8.4.3 Aukšto slėgio neutronų sklaidos ateities kryptys

Hidrofobinė sąveika buvo viena iš intriguojančių fizikinės chemijos, teorinės chemijos ir biologijos problemų [151]. Kauzmanno [152] pasiūlyta „hidrofobinės jungties“ sąvoka dabar pripažįstama kaip „hidrofobinė sąveika“ [153, 154] ir kaip viena iš pagrindinių molekulinių sąveikų, valdančių baltymų, nukleorūgščių ir tt struktūras bei funkcijas [152]. 136]. Kaip kalbėjo Kauzmannas, labai laukiami jo slėgio poveikio tyrimai, siekiant geriau suprasti hidrofobinę sąveiką, be jos temperatūros poveikio [134].

Gerai žinoma, kad slėgis yra svarbus kintamasis, nustatantis angliavandenilių [148], polimerų [155], biomakromolekulių [138] ir baltymų fizines savybes vandeniniuose tirpaluose [137]. β-LG molekulės išsiskleidžia virš tam tikro slėgio slenksčio [156, 157]. Panickas ir kt. ištirti skirtumai tarp P-sukeltas ir T-sukeltas denatūravimas ir agregacija β-LG infraraudonųjų spindulių spektroskopija ir mažo kampo rentgeno spindulių sklaida [157]. Neseniai buvo pateikta išsami apžvalga apie funkcijų tobulinimą β-LG pagal aukštą hidrostatinį slėgį davė Lopez-Fandino [135]. Denatūravimo ir išsiskleidimo/perlankstymo elgsena β-LG buvo plačiai aptarinėjama kaip sudėtinga funkcija P, T, pH ir jonų stiprumas.

Kaip aptarta aukščiau, nors minkšta kondensuota medžiaga yra labai jautri slėgiui, intensyvūs minkštos kondensuotos medžiagos fazės elgsenos ir molekulinės sąveikos tyrimai vis dar nėra subrendę. Taigi gana daug žada, kad neutronų sklaida suteiks puikią šviesą, kad būtų galima geriau suprasti minkštą kondensuotą medžiagą slėgio atžvilgiu.


Hidrofobinių sąveikų termodinamika

Kai hidrofobas nuleidžiamas į vandeninę terpę, vandenilio ryšiai tarp vandens molekulių nutrūksta, kad atsirastų vietos hidrofobui, tačiau vandens molekulės su hidrofobu nereaguoja. Tai laikoma endotermine reakcija, nes nutrūkus ryšiams į sistemą patenka šiluma. Vandens molekulės, kurios yra iškraipytos dėl hidrofobo buvimo, sudarys naujas vandenilio jungtis ir sudarys į ledą panašią narvelio struktūrą, vadinamą klatratas narvas aplink hidrofobą. Ši orientacija padaro sistemą (hidrofobą) labiau struktūrizuotą, sumažindama bendrą sistemos entropiją, todėl (Delta S < 0) .

Sistemos entalpijos pokytis (( Delta H )) gali būti neigiamas, nulinis arba teigiamas, nes nauji vandenilio ryšiai gali iš dalies, visiškai arba per daug kompensuoti vandenilio ryšius, nutrūkusius dėl hidrofobo įėjimo. Tačiau entalpijos pokytis yra nereikšmingas nustatant reakcijos (hidrofobinių molekulių ir vandens maišymosi) spontaniškumą, nes entropijos pokytis ((Delta S)) yra didelis.

Pagal Gibbs Energy formulę

[ Delta G = Delta H – TDelta S etiketė]

su maža nežinoma reikšme (Delta H) ir didele neigiama reikšme (Delta ) , (Delta G) reikšmė bus teigiama. Teigiamas (Delta G) rodo, kad hidrofobo ir vandens molekulių maišymasis nėra spontaniškas.


Cituojant serą Maxą Perutzą, apskritai baltymų vidus būna „vaškinis“, o tirpių baltymų išorė – „muiluota“. Šios dvi alfa spiralės sąveikauja erdvėje, kuri energetiškai nepalanki poliniam tirpikliui, pavyzdžiui, vandeniui. Kadangi DNR dvigubos spiralės išorė yra labai įkrauta, o sukrautų bazių porų kraštai taip pat turi H-jungties akceptorius ir donorus, alfa spiralės dalis, kuri sąveikauja su DNR seka, taip pat turės įkrautą aminorūgštį. šoninės grandinės.

Priešingai, alfa spiralės dalis, nukreipta į vidų, link baltymo vidaus, daugiausia turės nepolines šonines grandines.


Kas yra vandenilinis ryšys?

Vandenilio ryšys, sąveika, apimanti vandenilio atomą, esantį tarp poros kitų atomų, turinčių didelį afinitetą elektronams, toks ryšys yra silpnesnis nei joninis ryšys arba kovalentinis ryšys, bet stipresnis už van der Waalso jėgas.

Vandenilio ryšiai gali egzistuoti tarp atomų skirtingose ​​molekulėse arba tos pačios molekulės dalyse.

Vienas poros atomas (donoras), paprastai fluoro, azoto arba deguonies atomas, yra kovalentiškai sujungtas su vandenilio atomu (-FH, -NH arba -OH), kurio elektronus jis dalijasi nevienodai.

Dėl didelio elektronų afiniteto vandenilis įgauna nedidelį teigiamą krūvį.

Kitas poros atomas, taip pat paprastai F, N arba O, turi nepasidalintą elektronų porą, kuri suteikia jam nedidelį neigiamą krūvį.

Daugiausia dėl elektrostatinės traukos donoro atomas efektyviai dalijasi vandeniliu su akceptoriaus atomu, sudarydamas ryšį.

Dėl didelio vandenilinio ryšio vanduo (H2O) yra skystas daug didesniame temperatūrų diapazone, nei būtų galima tikėtis iš tokio dydžio molekulės.

Vanduo taip pat yra geras joninių junginių ir daugelio kitų tirpiklis, nes jis lengvai sudaro vandenilinius ryšius su tirpia medžiaga.

Vandenilio ryšys tarp aminorūgščių linijinėje baltymo molekulėje lemia, kaip ji susilanksto į funkcinę konfigūraciją.

Vandenilio ryšiai tarp azoto bazių nukleotiduose dviejose DNR grandinėse (guanino poros su citozinu, adeninas su timinu) sukuria dvigubos spiralės struktūrą, kuri yra labai svarbi genetinės informacijos perdavimui.

Hidrofobinės sąveikos priežastys

Amerikos chemikas Walteris Kauzmannas atrado, kad nepolinės medžiagos, tokios kaip riebalų molekulės, linkusios susikaupti, o ne pasiskirstyti vandens terpėje, nes tai leidžia riebalų molekulėms turėti minimalų kontaktą su vandeniu.

Aukščiau pateiktame paveikslėlyje parodyta, kad kai hidrofobai susilieja, jie mažiau kontaktuoja su vandeniu. Jie sąveikauja su 16 vandens molekulių, kol jie susijungia, ir tik 10 atomų po sąveikos.


2 paskaita: Cheminis ryšys ir molekulinė sąveika Lipidai ir membranos

Profesorius Imperiali apžvelgia kovalentinio ir nekovalentinio cheminio ryšio pagrindus. Tada ji daugiausia dėmesio skiria lipidams, jų struktūroms ir savybėms bei lipidų dvisluoksnių formavimuisi.

Instruktorius: Barbara Imperiali

1 paskaita: Sveikiname Įvadas.

2 paskaita: Cheminis surišimas.

3 paskaita: Am.

4 paskaita: Fermentai ir meta.

5 paskaita: Angliavandeniai ir.

9 paskaita: Chromatin Remode.

11 paskaita: Cells, The Simpl.

16 paskaita: Rekombinantinė DNR.

17 paskaita: Genomai ir DNR.

18 paskaita: SNP ir žmogus .

19 paskaita: Ląstelių judėjimas.

20 paskaita: Ląstelių signalizacija .

21 paskaita: Ląstelių signalizacija .

22 paskaita: Neuronai, veiksmas.

23 paskaita: Ląstelių ciklas ir .

24 paskaita: kamieninės ląstelės, Apo.

27 paskaita: Lif.

28 paskaita: Lif.

29 paskaita: Ląstelių vaizdavimas Te.

32 paskaita: Infekcinės ligos.

33 paskaita: Bakterijos ir An.

34 paskaita: Virusai ir skruzdėlynas.

35 paskaita: Reprodukcinis Cl.

PROFESORIUS: Taigi, ką aš noriu padaryti šiandien, yra-- noriu jums tai labai greitai supažindinti-- yra-- ir aš ketinau jums tai parodyti paskutinės pamokos pabaigoje-- jei mes tiesiog eisime į toli. skalės pabaiga, pikometro skalė – matote anglį. Nepradėsiu nuo anglies, tai šiek tiek nuobodu.

Tačiau per ateinančias kelias savaites – veikiau keliose pamokose, nes turime tai padaryti greitai – apžvelgsime angliavandenių, aminorūgščių nukleozidų ir fosfolipidų detales ir tai, kaip šie statybiniai blokai sujungiami – jų savybes, jų gebėjimas sąveikauti ir įsitraukti į nekovalentinę sąveiką su kitomis molekulėmis ir gebėjimą iš kai kurių iš jų pagaminti polimerus, pavyzdžiui, nukleozidus, aminorūgštis ir angliavandenius, kurie vėliau pradeda kurti gyvybės turtingumą.

Šiandien taip pat aptarsime supermolekulinę fosfolipidų chemiją, kai jie gamina miceles ir lipidų dvisluoksnius sluoksnius, kurie yra pagrindinė ląstelių riba. Taigi tai labai svarbu. O kitą savaitę mes pereisime prie kai kurių didesnių dalykų, tokių kaip baltymai, nukleino rūgštys, polimerai – pavyzdžiui, čia yra RNR. Taigi kursas tiesiogine prasme padarys tai – nuves jus nuo vieno skalės galo iki kito. Taigi noriu, kad jūs pajustumėte šiuos matmenis.

Noriu paminėti vieną gana kvailą dalyką dėl to, kaip chemikai ir biochemikai kalba apie tam tikrus rodiklius, tam tikrus atstumus, susijusius su biologija ir biochemija. Inžinieriai linkę kalbėti apie mikrometrus ir nanometrus. Yra vienas vienetas, kurį chemikai ir biologai naudoja gana dažnai, tai Angstrom po suomių ar švedų – ne, ne suomių. Manau, kad tai buvo norvegas. Ir tai yra lygiavertė - 10 Angstrom yra lygus 1 nanometrui.

Taigi, kai žiūrite į svarstykles, mes linkę kalbėti apie Angstrom, nes tai patogus skaičius. Tačiau neapsigaukite dėl to. Tai gali būti šiek tiek klaidinanti, nes tai yra nuo 10 iki neigiamo 10. Taigi nanometras yra nuo 10 iki neigiamo 9, žinote tai gana dažnai. Pikometras – nuo ​​10 iki neigiamo 12, mikrometras – neigiamas 6. Tačiau Angstrom yra tik juokingas vienetas, kurį dažnai naudojame, o jis yra nuo 10 iki neigiamo 10. Taigi norėdami įsitikinti, kad dėl tos konkrečios detalės nėra dviprasmybių, gerai ? Gerai.

Taigi šios dienos paskaitoje pagrindinis dėmesys bus skiriamas gyvybės molekulėms. Visų pirma, per ateinančias keletą pamokų aš supažindinsiu jus su įvairiomis gyvybės molekulėmis.

Bet pirmiausia turime šiek tiek padaryti, kad suprastume cheminį ryšį. Ypač norime pažvelgti į kovalentinį ir nekovalentinį ryšį, nes kovalentinis ryšys yra svarbus – tai struktūra, tai karkasas. Tačiau nekovalentinis ryšys suteikia mums dinamiką. Tai yra daug silpnesnės jėgos, kurias galima labai lengvai sulaužyti ir perdaryti, kurios yra būtinos norint suformuoti DNR dupleksą, sulankstyti baltymus, susieti lipidų dvisluoksnį sluoksnį. Visos tai nekovalentinės jėgos ir yra dinamiškos, nes yra silpnos, galite palyginti lengvai sulaužyti vieną, jei tik būsite pasiruošę vietoj jos padaryti kitą.

Taigi tam skirsiu šiek tiek laiko. Ir tada šiandien kalbėsime apie lipidus ir membranas.

Bet pirmiausia leiskite man supažindinti jus su kai kuriomis gyvybės molekulėmis šiame perteikime, kurį atliko Davidas Goodsellas iš Scripps. Taigi, čia, viršutiniame kampe, pažvelgsite į 2.3 yra trijų matmenų baltymo struktūra. Nekovalentinėmis jėgomis jis sulankstytas į rutulinę būseną. Atnešiau nedidelį 3D baltymo modelį, kad galėtumėte pažiūrėti ir vėliau pažiūrėti. Tai buvo vienas iš mano pateiktų pasiūlymų. Galite suderinti 3D modelio spausdinimą kaip vieną iš savo vėlesnių projektų.

Sužinosime apie jėgas, kurios laiko polimerą kartu – kovalentines jėgas. Bet tada nekovalentinės jėgos, kurios sukuria rutulines struktūras, kurios yra labai svarbios funkcijai. Jie nėra labai naudingi kaip išardyti spagečiai. Jie yra daug naudingesni, nes jų trimatė struktūra.

Čia, kampe, yra angliavandeniai. Tai tikrai atrodo gana apgailėtina šiame perteikime, tačiau angliavandeniai turi daug vertės, ypač kaupiant energiją, taip pat kaip tarpląstelinė matrica ir kaip subjektai, perduodantys informaciją tarp ląstelių. Ląstelių paviršiaus angliavandeniai daug bendrauja.

Čia matote kanoninę dvigubos grandinės DNR struktūrą. Pažvelgsime į tų pavienių grandžių kovalentinę struktūrą, bet tada sutelksime dėmesį į nekovalentinę sąveiką, kuri sukuria dvigrandę DNR ir saugo genetinę informaciją, kuri taip pat yra gyvybiškai svarbi.

Ir galiausiai apie tai, bet šiandien pakalbėsime apie tai, yra lipidų dvisluoksnis sluoksnis. Tai žavinga supramolekulės struktūra, kuri iš tikrųjų yra esminis dalykas, kaip visos jūsų ląstelės laikomos skyriuje, apsuptame lipidų dvigubo sluoksnio.

Taigi, kai pradėsime kalbėti apie juos, jūs suprasite jėgas, kurios sukuria tą lipidų dvigubą sluoksnį, kuris, be abejo, – ir aš skaičiau straipsnius, kuriuose tai sakoma –, kad lipidų dvisluoksnių evoliucija yra tokia pat svarbi, kaip ir genetinė. kodas. Nes jei ląstelės neturėtų aplinkos, neturėtų vidaus, kur galėtum koncentruoti reagentus ir makromolekules bei daryti biochemiją, gyvybė neegzistuotų taip pat.

Gerai, pažvelkime į gyvųjų sistemų sudėtį. Ir stebėtina, kad apie 75% mūsų sudaro vanduo. Taigi dauguma baltymų yra labai hidratuoti. Ląstelėse yra daug vandens. Matricoje yra daug vandens už ląstelių ribų. Ir iš tikrųjų mes išgyvename keistai. Išgyvename vandeninėje aplinkoje.

Ir tai, apie ką taip pat norisi pagalvoti, yra tai, kad kai galvojame apie nekovalentines jėgas, tai yra jėgos, įvestos į vandenį. Mes negyvename tolimoje planetoje, kur esame skystame metane ar panašiai. Taigi vanduo yra gyvybiškai svarbus. Hidrosferos atsiradimas, kai Žemė susiformavo pirmą kartą, evoliuciniai įvykiai, įvykę po to, iš tikrųjų buvo susiję su faktu, kad tai buvo vandeninė aplinka. Kadangi jėgos yra skirtingos, nesvarbu, ar jos yra hidrofobinėje, ar hidrofilinėje aplinkoje. Ir tikrai, pradėsite tai vertinti, kai judėsime į priekį.

Taigi tai iš esmės rodo, kad jei vieną iš jūsų įdėčiau į milžinišką eksikatorių ir išsiurbčiau visą vandenį, kurį tik galėčiau išsiurbti, liks maždaug 40 svarų daiktų, priklausomai nuo jūsų svorio. Didžioji dalis to, kas liko, bus biologinės makromolekulės – oi. O likusi dalis, ta smulkutė, yra tokie dalykai kaip jonai ir mažos molekulės – kalcis, magnis, geležis, manganas, tie maži neorganiniai jonai, taip pat mažų molekulių metabolitai, kurie dalyvauja centriniame metabolizme.

Dabar pažvelkime į makromolekules ir jų proporcijas viena kitos atžvilgiu. Mažiausias lipidų gabalėlis, apie kurį šiandien kalbėsime. Tada jūs turite nukleorūgštis, kurios yra labai svarbios informacijos saugojimui. Jūs turite baltymų, kurie sudaro didžiausią pyrago gabalėlį. Ir angliavandeniai, kurių yra 25%.

Taigi galite pamatyti, kokie svarbūs yra angliavandeniai, nes jų dalis yra gana didelė. Tačiau lipidų dalis yra maža, bet absoliučiai kritinė, grįžtama prie membranos dvigubo sluoksnio. Nes jei neturėtume dvigubo membraninio sluoksnio, vėl neturėtume gyvybės taip, kaip ją turime dabar. Taigi tai leidžia suprasti santykines dalykų proporcijas.

Ir atvirai kalbant, kai aptariu makromolekules, man labai patinka pradėti nuo lipidų dėl membranos dvigubo sluoksnio, bet dėl ​​to, kad jų struktūros yra palyginti paprastos, palyginti su aminorūgštimis ir nukleino rūgštimis. Taigi galime suprasti keletą cheminių struktūrų pagrindų ir tai, kaip jas atvaizduojame popieriuje, kad galėtume tai padaryti su lipidais, kurie yra šiek tiek paprastesni.

Dabar gyvenimas, chemikas, jie turi nerimauti dėl visos šios periodinės lentelės netvarkos. Tačiau geros naujienos jums yra susijusios su biologinėmis sistemomis: mes susiduriame su labai koncentruotais periodinės lentelės komponentais. Taigi tos biologinės makromolekulės daugiausia sudarytos tik iš šešių elementų – vandenilio, anglies, azoto ir deguonies, fosforo ir sieros.

Taigi dalykų, kuriuos reikia žinoti apie pagrindines kovalentines struktūras, kiekis yra daug paprastesnis nei paprastam chemikui, kuris turi nerimauti dėl visko čia, šiauriniuose regionuose, ir... Oi, ką tu darai? Ir radioaktyvūs dalykai, visokie kiti dalykai. Jūs neturite dėl to jaudintis. Taigi kovalentinis ryšys, apie kurį kalbėsime, yra tarp tų šešių skirtingų elementų. Ir jie sudaro 98% ląstelių masės.

Ir tada kiti komponentai, kurie yra svarbūs ląstelėse, yra kai kurie metalų jonai – šarmai ir [? šarmų ?] elementai. Taigi natris, magnis, kalis, kalcis – visa tai yra labai svarbūs gyvenime. Ir tada šie pereinamųjų metalų jonai, kurie yra tikrai svarbūs, pavyzdžiui, fermentų katalizėje. Bet mes to daug neapimsime. Tačiau tai yra tai, kas vadinama mikroelementais, kurie yra labai svarbūs pereinamojo metalo elementai, kurie yra labai svarbūs biochemijai.

Ir galiausiai, yra keletas nesąžiningų, kurių fiziologinėse sistemose yra dar mažesni. Tai yra tokie dalykai kaip chromas, molibdenas ir volframas, selenas ir jodas. Ir iš jų tik kai kurie iš šių elementų randami visiškai keistuose organizmuose. Taigi, pavyzdžiui, jūs ir aš neturime daug molibdeno ir volframo, nemanau, kad jis ten įslystų netyčia. Bet jums ir man būtinai reikia seleno ir jodo kaip mikroelementų. Ar kas nors žino, kur atsiranda jodas ir kur jis yra ryškiausias? Taip?

PROFESORIUS: Skydliaukė, visiškai. Taigi skydliaukės hormonas yra maža organinė molekulė, kurioje yra keli jodai. Ir mums reikia – būtinai reikia – jodo mūsų mityboje, kad sukurtume tiroksino hormoną, kuris yra susijęs su daugeliu medžiagų apykaitos aspektų. Taigi mums nereikia daug. O jei gausime per daug, tai tau blogai. Tačiau mums tikrai reikia šių elementų pėdsakų.

Dabar labai mažai laiko skirsiu tik organinės chemijos surišimo pagrindų išdėstymui. Kas dabar baigėte chemijos GIR arba neseniai baigėte vidurinės mokyklos chemiją? Ar tai beveik visi? O dabar, jei nepakėlėte rankos, nesijaudinkite. Esame čia, kad paskatintume jus pagreitinti, jei jums to reikia. Atvirai kalbant, jei tik žinote, kas yra kitose dviejose ar trijose skaidrėse, esate puikios formos. Visa jums reikalinga informacija buvo sutrumpinta. Bet jei tai yra šiek tiek iš niekur, galite ateiti pas mane darbo valandomis, aš galiu viską atlikti už jus, o mes galime jums padėti. Išankstinių žinių nereikia, man reikia tik supratimo, kiek turite išankstinių žinių.

Taigi, kai kalbame apie kovalentinį ryšį ir pradedame galvoti apie gyvybei svarbius elementus, svarbu atsižvelgti į šių elementų elektronines struktūras ir kodėl jie yra pasirinkti elementai, gerai? Svarbiausias dalykas apie vandenilį, anglį, azotą, deguonį, fosforą ir sierą yra tai, kad jie mėgsta kurti kovalentinius ryšius. Daugelis metalo jonų sudaro druskas, žinote - natrio chloridą ar daugybę kitų įvairių druskų. Tačiau kovalentiniai ryšiai yra pagrindinė visų makromolekulių struktūra. Stiprūs ryšiai tarp elementų, tokių kaip šie šeši, ypač šie šeši, kai jie dalijasi elektronais kovalentiniais ryšiais, o ne sudaro joninę sąveiką, kai kas nors atiduoda elektroną kitam, o jūs turite pliuso-minuso tipo sąveiką.

Taigi šie bendri ryšiai yra svarbūs gyvenimui. Taigi gerai suprasti, kodėl vandenilis, anglis, azotas ir deguonis, o tada fosforas ir siera yra tokie svarbūs.

Norint suprasti kovalentinį šių elementų ryšį, pravartu žinoti elektroninę konfigūraciją, bet galima gyventi ir be jos. Svarbiausia, kad kovalentiniai ryšiai, tokie kaip čia esantis tarp anglies ir vandenilio, atspindėtų bendrą elektronų porą – vieną iš vandenilio, kitą – iš anglies, kad sudarytų stabilų kovalentinį ryšį. Dėl savo elektroninės konfigūracijos anglis yra neutrali, kai joje yra keturi kovalentiniai ryšiai.

Azotas yra neutralus, kai turi tris kovalentines jungtis. Tačiau yra papildoma vieniša elektronų pora, kuri nesudaro ryšių neutraliame azote. O deguonis yra neutralus, kai turi dvi kovalentines jungtis. Tai gali būti su vandeniliu, jie gali būti su anglimi, jie gali būti su keliais kitais elementais.

Kalbant apie anglį, mes nesusiduriame su įkrautomis anglies būsenomis, nes jos yra gana didelės energijos. Jie gali būti didelės energijos tarpiniai produktai fermentų katalizuojamoje reakcijoje, tačiau jie nesėdi kaip didelės energijos tarpiniai produktai jūsų makromolekulėse.

Svarbiausias dalykas, kurį norite pastebėti, yra tai, kad visų šių elementų valentiniame apvalkale yra aštuoni elektronai. Tačiau šios pavienės poros – ir aš – arba zuikio ausys, kaip žmonės mėgsta jas vadinti, iš tiesų yra labai svarbios biochemijos ir biologijos srityse, nes jose vyksta vandenilio jungčių sąveika. Taigi mes daug dirbame su elektrostatiniu vandeniliniu ryšiu ir hidrofobinėmis sąveikomis. Jei žinome, kur yra vienišos elektronų poros, žinome vieną vandenilio ryšio sąveikos dalį.

Pasirodo, kad biologijoje daugiausia pH yra 7 arba tame diapazone, išskyrus keletą subląstelinių skyrių. Tačiau esant pH 8, vieniša azoto elektronų pora paims protoną ir taps teigiamai įkrautu azotu. Ir dažniausiai tai matysite kaip teigiamai įkrautą. Taigi šoninė lizino grandinė, turinti NH3, NH2 pačiame anglies grandinės gale, dažniausiai yra protonuota ir teigiamai įkrauta. Taigi jis gali būti įtrauktas į sąveiką. Taigi galime laikyti ir neutralią, ir teigiamai įkrautą azoto būseną.

Dėl deguonies ta deguonies pora gali paimti protoną ir sudaryti hidronio joną. Taigi tai teigiamai įkrauta OH grupė. Taigi jis turėtų papildomą protoną, naudojant vieną porą ir tris vandenilius, arba jis galėtų atsisakyti protono, kad susidarytų hidroksido jonas. Ir tai yra deguonies būsenos, kurios yra labiausiai paplitusios. Taigi, mes tarsi išsiuntėme tuos pirmuosius keturis iš šešių elementų.

Fosforas ir siera yra šiek tiek sudėtingi, tačiau yra gerų naujienų. Siera kopijuoja deguonį, todėl jums tikrai nereikia per daug jaudintis dėl sieros. Jūs tiesiog manote, kad tai tikrai vyresnis deguonies brolis ir sesuo, kur visa chemija yra labai labai panaši. Siera arba neigiamai įkrautas sieros anijonas yra svarbūs.

Fosforas yra kitoks. Fosforas nėra linkęs pasirodyti versijoje, kuri kopijuoja azotą. Jis gali priimti aukštesnes oksidacijos būsenas. Ir visas fosforas, kurį sutinkate biochemijoje – keistuose organizmuose yra keletas keistų dalykų – bus oksiduota fosforo forma, kurioje paprastai yra vienas, du, trys, keturi, penkios jungtys su fosforu. Jis gali įgyti aukštesnę oksidacijos būseną. Ir pamatysite fosforą.

Fosforas fosfato pavidalu yra absoliučiai būtinas gyvybei, nes tai vieta, kur kaupiame daugybę reaktyvumo nukleotidų, adenozino trifosfato, adenozino difosfato reakcijoms, nukleorūgščių fosfodiesterio pagrindo, aminorūgščių fosforilinimo, kad susidarytų fosforas. Jis visada tokioje būsenoje su visu papildomu deguonimi ir tokia ryšių konfigūracija, gerai? Jei tai žinote, jūs kontroliuojate daug kovalentinių ryšių.

Taigi, turite klausimų apie tai? Ar visiems viskas gerai? Žinau, kad gali būti – tikriausiai tai atgaiva daugumai iš jūsų.

Kitas dalykas, kurį noriu trumpai paminėti, yra tipiškiausios funkcinės grupės, atsirandančios biologinėse molekulėse. Ir jūs galite pasakyti, ką tai reiškia, funkcinė grupė? Paprastai tai yra vieta, kur vyksta veiksmas. Jei turite didelę molekulę, susidedančią iš anglies-anglies ir anglies-vandenilio kovalentinių jungčių, daug kas nevyksta, nebent jūs tikrai galite išardyti šias jungtis, tačiau jos turi daug energijos. Tačiau funkcinės grupės dažnai yra ten, kur vyksta chemija arba biochemija.

Taigi yra OH hidroksilas. Mes, kaip chemikai ir biochemikai, linkę naudoti R, kai turime omenyje ką nors kita. Taigi mes neišrašome visos struktūros, tiesiog įdėtume R OH lygus – aš tiesiog pasakysiu bet ką. Pavyzdžiui, jei R būtų CH 3, CH 2, turėtumėte etanolį. Bet aš tai laikau bendresniu.

Kita svarbi funkcinė grupė yra karboksilato grupė arba karboksilo grupė. Atrodo taip. Dabar, kai žiūrime į šias molekules, visada norisi pagalvoti, kur yra vienišos elektronų poros. Yra du apie deguonį, du su deguonimi, du su deguonimi. Taigi tai iš tikrųjų parodo, kur yra likę elektronai. Tai yra karboksilo grupė.

Tačiau gamtoje, fiziologinėse sistemose tai dažniausiai pasireiškia anijonine forma. Tai svarbu, nes kai pradedame galvoti apie sąveiką tarp fermentų ir jų substratų arba baltymų susilankstymą, galvojame apie kažką su neigiamu krūviu, o ne apie neutralų. Taigi ši grupė praranda protoną, kad susidarytų karboksilato grupė. Ir jei norite sužinoti, kur dabar yra vienišos poros, jos atrodo taip. Taigi tai yra du pagrindiniai.

Dabar pereikime prie azoto. Tai yra neutralus aminas. Bet kaip ką tik minėjau, tai labai dažnai paima protoną ir bus teigiamai įkrautos būsenos.

Dabar, kai parodysiu jums abu tuos vaikinus teigiamai įkrauto būsenoje, galite man iš karto pasakyti, kad jei aš turiu aminorūgštį su viena iš šių grupių ir netoliese esančią aminorūgštį su viena iš šių grupių, jie gali sudaryti elektrostatinį krūvį. tarpusavio sąveika – pliusas ir minusas papildo vienas kitą. Taigi, jei žinote įkrovos būsenas, jums daug geriau, nes galite pasakyti, kur vyksta nekovalentinės joninės arba elektrostatinės sąveikos rūšys. Taigi šie dalykai yra labai svarbūs.

Tada yra fosfato grupė – dažnai ji jonizuota – ir sulfhidrilo grupė. Taigi fosfatas – sulfhidrilo grupė taip pat vadinama tiolio grupe. Ir aš tikiu, kad parašiau neteisingai, nes hidrilo – jie taip atrodo. Ir dažniausia sulfhidrilo būsena – gerai, ne pati dažniausia – taip pat gali pasirodyti kaip anijoninė struktūra. Taigi tai yra pagrindinės funkcinės grupės.

Dabar yra dar du funkcinių grupių mazgai, kuriuos pamatysite daug fiziologinėse sistemose, kurios iš esmės yra kai kurių iš šių struktūrų sudėtinės dalys. Nes kai turime atskirus konstrukcinius blokus, turime juos sujungti vienas su kitu naudojant įvairių tipų chemines medžiagas. Taigi noriu parodyti jums chemijos rūšis, kurias gaunate sudarydami hidroksilo ir karboksilo grupės kompoziciją bei karboksilo grupės ir amido kompoziciją. Nes polimeras, kuris yra baltyminis polimeras, turi statybinius blokus, kurie turi priemones ir karboksilus, bet jie visi yra sujungti į kokią polimerinę struktūrą, kur tos grupės buvo sujungtos į kondensacinį polimerą.

Taigi leiskite man tiesiog parodyti, kaip jie atrodo. Ir tada baigsime su funkcinėmis grupėmis. Taigi yra - pirmasis, nes aš juos nupiešiau tokia tvarka, gerai - yra amidas. O kitas yra esteris. Kai atliekate šias dvi reakcijas, jei atliekate jas laboratorijoje, jos vadinamos kondensacijos reakcijomis, nes formuodami tą ryšį išstumiate vandens molekulę.

Tai jums tikrai svarbios naujos funkcinės grupės, nes jūsų baltymus laiko kartu amido grupės. Tiesą sakant, jie yra tokie svarbūs baltymuose, kad dažnai juos vadiname peptidų grupėmis. Daugiau apie tai pamatysite pirmadienį.

O esteriai yra tikrai svarbūs. Pavyzdžiui, glicerolio dariniuose, kurie gamina riebalų rūgštis arba fosfolipidus, vėl ir vėl pamatysite esterius.

Kita sudėtinė grupė, kurią taip pat galite matyti, yra su fosfatu ir alkoholiu. O kaip ta grupė atrodo taip. Ir jūs matysite tai be galo nukleorūgštyse. Tegul visi mokesčiai lieka čia. Ir tai yra žinomas kaip fosfato esteris. Gerai, tai dar vienas kondensatas, iš kurio išleidžiate vandenį.

Gerai, tad grįžkime prie šio vaizdo. Ir mes galime viską apibendrinti. Tai visos grupės, kurias ką tik jums aprašiau. Ir jei norite, galite grįžti ir ant visko sudėti vienišų elektronų poras. Ir tada sudėtinės grupės, kurias noriu jums paminėti, yra amidas ir esteris. Ir jie labai svarbūs fiziologinėse sistemose. Jie yra jungtis, kuri daugeliu atvejų sulaiko biopolimerą. Šioje nuotraukoje nepavaizduotas fosfato esteris – pridūriau, kad šiais metais, nes tai savotiškai svarbu – yra panaši kondensacijos reakcija tarp fosforo ir alkoholio, o būtent tai yra ryšys, kurį pamatysite, kuris laikosi kartu. nukleino rūgštys.

Ir dabar vienas dalykas, kurio mes nesigilinsime į daug detalių. Noriu, kad jūs pastebėtumėte, kad šis azotas turi vieną elektronų porą. Jis labai lengvai paima protoną. Amido azotas ne taip nori paimti protoną, nes sujaukia likusią jo chemiją. Taigi azotas amide paprastai laikomas neutraliu. Tačiau vandenilis gali būti įtrauktas į vandenilio ryšius. Gerai, ar turite klausimų apie tai prieš pereinant prie nekovalentinių ryšių? Ar viskas aišku?

Dabar stengiuosi viską sudėti į vieną vietą, kad turėtumėte tai priešais save. Tai, ką aš įdėjau į šias dvi skaidres, yra tai, ką reikia žinoti apie organinį kovalentinį ryšį. Tai neperžengia jo ribų. Pasakysiu, kad reikia šiek tiek įsiminti, bet kai tik įsiminsite tai, galėsite gerai suprasti, kaip susidėliojamos gyvybės molekulės. GERAI.

Dabar man svarbiau, kai sudėliojome šias struktūras, yra nekovalentinis ryšys. Nes man nekovalentinis ryšys yra dinamikos sinonimas – jėgų, kurias galima lengvai sulaužyti ir surinkti, sulaužyti ir vėl surinkti. Energija, tipinio ryšio tarp dviejų anglies arba anglies ir vandenilio stiprumas yra nuo 90 iki 100 kilokalorijų vienam moliui. Norint nutraukti tuos ryšius, reikia daug. Negalime jų sulaužyti, norėdami eiti ir užsiimti kokia nors biologine veikla.

Tačiau nekovalentinių ryšių energijų diapazonas yra daug kuklesnis. Jie svyruoja nuo - taigi tai kovalentinė. Bet nekovalentinis svyruoja nuo 1, gal iki maždaug 10 kilokalorijų vienam moliui. Taigi, kai pagalvoji apie tas jėgas, jos lengvai sulaužomos ir pagaminamos, sulaužomos ir pagamintos. O baltymų ir nukleino rūgščių struktūros nuostabu yra tai, kad galite palaipsniui nutraukti ryšį, kai kuriate kitą nekovalentinį ryšį, kad galėtumėte turėti struktūros dinamiką, kuri apibrėžia daugelį jos funkcinių savybių.

Kadangi struktūros yra dinamiškos, fermentas, susidedantis iš daugelio nekovalentinių sąveikų, sujungtų su substratu, gali palaipsniui sudaryti kovalentinių ryšių rinkinį su tuo substratu, bet tada gali pradėti keisti tos struktūros formą ir formą, kad praeitų. katalizinis ciklas, skirtas chemijai atlikti ir tada produktams išlaisvinti. Visa tai lemia nekovalentinio ryšio pokyčiai. Subtilūs pokyčiai, atsirandantys be didelių energetinių barjerų, kurių prireiktų kovalentiniams ryšiams nutraukti.

Taigi, čia parodyta viršuje, matote vidutinę kovalentinių ryšių jungties energiją. Šis mažas skaičius yra kažkas, pavyzdžiui, tarp dviejų chlorų. Tai gana silpnas ryšys. Bet, žinoma, pas mus jų laksto nedaug. Taigi iš tikrųjų, anglis-vandenilis, anglis-anglis, jie yra aukščiausioje dalyje – apie 100 kilokalorijų, 80 kilokalorijų vienam moliui.

Tačiau kitos svarbios sąveikos, sudarančios nekovalentinę sąveiką, yra šios. Taigi pirmasis svarbus yra joninis ryšys. It is also called a salt bridge or an electrostatic interaction. Why we give three names for this probably comes from which type of chemist decided to define them. They are all the same things. They are basically interactions between a positively charged entity, a protonated amine and a negatively charged entity, a deprotonated carboxylate.

Those are about the strongest of the non-covalent bonds, but it's very variable because it depends a lot on their environment. If those two entities are in a hydrophobic environment, they're going to charge right for each other to form a strong electrostatic interaction. But if those are out in water, each of those groups could be solvated by water and they'd have to give up solvation in order to form a good electrostatic interaction. When we talk about protein folding, we'll go into that in a little bit more detail.

So the reason why this says very variable is not to drive you crazy. It's just they're very variable. But they will still range, I would say, from 2 to 10 kilocalories. Come on. So those are important-- easy to pick out. The strongest of the set. If Dr. Ray gives you a problem set and starts asking you to pick out non-covalent interactions, that's the one you take care of straight away because it is the most obvious.

The next most important, though, is the hydrogen bond. Now hydrogen bonds have been known to mystify people for years because people are like, how do I pick these things out, how do I pick these things out? I'm going to give you a foolproof way of picking out hydrogen bonds so you will never be at a loss for hydrogen bonds, OK.

Well, how do we recognize them? They are between hydrogens that are on electronegative elements such as oxygen-- of course, there's other things attached here-- or on nitrogen, or on sulfur. So all of those three functional groups can serve as hydrogen bond donors. They can give a proton in a hydrogen bond and share that proton between a hydrogen bond acceptor, OK. So these are all going to be known as donors. So you can recognize them.

This-- carbon is not a hydrogen bond donor. Carbon's got his hydrogen and he's not giving it away to anybody for love or money. Its holding on tight. So this is not a hydrogen bond donor. GERAI?

Now what are the hydrogen bond acceptors are places where that hydrogen would want to sit-- yes.

AUDIENCE: There's the two lines next to it--

PROFESSOR: Actually, they just read-- they could be double or they could be single, but I was just putting them so that you see that the nitrogen has one, two, three bonds to it. OK, yeah. It could alternatively also be the form of nitrogen-- just to confuse you-- that has an extra proton that could be the protonated version because that can still be a hydrogen bond donor. OK.

Now what are the hydrogen bond acceptors? They are any place where you have a lone pair. So let's just think of a carbonyl group-- two lone pairs. A hydroxyl group-- two lone pairs. A nitrogen that is not protonated-- one lone pair. Those are the hydrogen bond acceptors. So as long as you know your structures in the functional groups and you know where the lone pairs are, you can figure out where there could be a hydrogen bond. So all of these types are acceptors. OK.

So in protein biochemistry, for example, those kinds of hydrogen bonding is very, very important to form the three-dimensional structures of proteins. And the reason why is because in a protein, proteins are made up of amide bonds where this Hn can be a donor, this O can be an acceptor, and you can get networks of hydrogen bonding interactions to establish structures of proteins. When a small molecule binds to a protein, it may look to fit in a place where it can maximize electrostatic interactions and the hydrogen bonding interactions.

So we'll ask you to start to be able to pick out hydrogen bonding. So here you saw the electrostatic interaction. Here is a typical hydrogen bonding interaction between a hydroxyl and a carbonyl group. I couldn't spot that very readily unless I remembered that there were lone pairs of electrons there, OK.

The other two ty-- any questions about that? Any questions about hydrogen bonding? Are you comfortable with thinking you could derive your way to figuring out where they are? You'll see them used a lot, so they'll become more and more familiar to you as you move forward. OK, good.

The last two types of interactions are the hydrophobic interactions and van der Waals forces. I never get the spelling right, but I'll get the concepts over you.

Now hydrophobic interactions are incredibly important. So when you think of folding a protein driven solely by electrostatic interactions and hydrogen bonding, you have a bit of a problem because all of those groups are hydrogen bonded to water. So you'd have to get rid of the water before they could make interactions with each other. Does that makes sense? Because we are in water. We're folding in water.

Hydrophobic interactions are really great because they want to form in water. If you're making, you know, a batch of salad dressing, oil and vinegar, and you shake it up, what happens? It separates. The oil goes to the top, the vinegar goes to the bottom. Kodėl? Because of hydrophobic interactions in the oil phase.

So if you have a large protein that has a bunch of hydrophobic groups, they will want to collapse out of the water to interact with each other. And then hydrogen bonding and electrostatic will fall into place. So hydrophobic interactions are a very important and vital force in nature in the non-covalent bonding. And those are literally interactions amongst molecules that have a lot of CH and CC bonds.

The final force that's shown up there is the van der Waals force. And we don't worry too much about that, but it is simply the interaction between very weakly polarized carbon-hydrogen or other types of bonds where there's a little bit of a dipole between the bond and they form little dipolar interactions. But mostly, I think you really want to focus on the electrostatic, the hydrogen bond, and the hydrophobic. These are more minor and it's a little bit of a subtlety.

So let's focus on those three. All right, so with that said, the key thing for you-- what do you need to be able to do is understand them and recognize them in complex systems.

Lastly I'm just going to leave this. It's going to stay in your notes. We in biochemistry tend to use line angle drawings. It's kind of complicated to draw these sort of great big things with all the hydrogens and oxygen and stuff spelled out, so we use the line angled drawing. There's some shown here for different molecules. And the rules are laid out so that you can go and just figure out, do a bit of practicing, and just figure out the line angle drawing and what it means.

Basically, every line represents a bond, every vertex represents a carbon atom. But what you do show on the drawings are the non-carbon atoms. So for example, oxygen, or nitrogen. And when you show, you imply the hydrogens that are bonded to carbon but you have to show the hydrogens that are on nitrogen or oxygen, for example, and you have to figure out what your charged state might be. So I'm going to leave you with that. Gerai. OK.

So what we've learned so far is these basic forces in biology are critical for the assembly of the building blocks of biological macromolecules. What I want to talk to you about now-- and we'll probably, because I've spent a little bit of time on that, spill over a little more to next week-- but I'm going to talk to you about the first class of macromolecules, which are the lipids.

So what makes something a lipid? These are the most sort of complicated mixture of biological molecules. And formally, they're not really macromolecules. They're small molecules.

But what's common to all of them is that they are very rich in carbon-carbon and carbon-hydrogen bonds because all of these-- the line angle drawings of all of these would suggest to you that the dominant feature of all these molecules is a bunch of CC and CH ions, which makes the molecules quite hydrophobic. There are no functional groups there. And they behave very differently. For example, they would have a tough time dissolving in water in some cases. And so this complicated looking set of molecules can be distilled out as being very rich in carbon-hydrogen and carbon-carbon bonds. And we call those collectively lipids.

And they have a lot of different functions. So for example, triglycerides, such as shown here, with three ester bonds are storage for energy-- things like estradiol, things like steroids. They have this 6-6-6-5 arrangement of rings. All your steroid hormones kind of look like that. A lot of CH bonds. There are some vitamins. So for example, retinol is a vitamin. It's also a lipid. And then there are the phospholipids shown down here.

I just briefly want to mention a little bit about retinal and retinol, which are crucial. Retinol is a critical vitamin. It comes actually from carotene, which is a molecule that you find in a lot of orange and yellow fruits, such as carrots.

But the oxidized product of retinol is this lipid called retinal, which is central to the process of vision. So retinal binds to proteins that sit in the membrane. When light shines on them, the shape of the retinal changes. It goes from a particular configuration of the double bond to a different one. The shape just changes, and that sends a signal to your brain. So lipids are important, absolutely essential, in vision and sight because they are involved in the signaling process because their shapes change and send signals.

Other types of lipids-- so these things-- and we call them fatty acids mostly because they are greasy long-chained acids with a long hydrophobic tail and a hydrophilic end group here. These molecules are also what are known as amphipathic because they have a sort of split personality. They have a hydrophobic moiety and a hydrophilic moiety. Whenever you see amphi at the beginning of a word, it means in both. So both hydrophilic and lipophilic. So these are important.

And these are very important components. You probably heard a lot of press about some of the fatty acids and how bad trans fats are for you and how you should be careful to make sure your diet is rich in cis fats rather than trans fats because the trans fats are contributors to coronary heart disease. So you may wonder, what's the relationship between heart disease and these two types of lipophilic components which are in the body? So let me describe to you that relationship. Remember that cis fats are rich in things like the nut oils and fruit oils, such as olive oil.

So coronary heart disease is associated with trans fats. What's the linkage, what's the biology in that? So the story is related to cholesterol. Cholesterol is a critical component in our membranes. The trouble is we have to be able to move cholesterol around. But it's so hydrophobic it doesn't dissolve in water, OK? So in the body, your cholesterol is moved around in the form of lipoproteins that bind to the cholesterol and take it to the different organs where it is needed, all right?

And so the lipoproteins can either be low density and associate with cholesterol, or they can be high density, and those also associate with cholesterol. The high density lipoproteins are kind of large. In fact, they're fairly agile. They don't stick to arteries and vessels, and they can be excreted in the liver or move around the bloodstream without any problem.

It's the low density ones that are problems because they're low density and they kind of stick to the walls of your arteries and start making buildups and then plaques, which contribute to heart disease. So the low density ones have cholesterol, but they're very small, sticky, and it's a physical interaction with your blood vessels and they start to clog your arteries.

What's the relationship to saturated and trans fats? It's that they increase the low density lipoprotein in preference to the high density. So if you have a lot of trans fats, you make a lot of low density lipoproteins, it's trying to carry cholesterol around, but it gets stuck to your blood vessels and you start to clog your blood vessels. That contributes to heart disease.

So these lipophilic molecules are important. They are places to store energy. They are critical to hormones and signaling, for example. But there are some complications with disease because certain types of fatty acids contribute to heart disease. Taip.

AUDIENCE: Is it a lower density if it doesn't have a bend in it?

PROFESSOR: No, no. the density is of the entire physical particle. It's a nanoparticle that would show a different density respective to how it floats in water. So the density is really the physical metric of the entire particle as opposed to just the molecule. It might be different because of the way it compacts, but the important thing about the trans fats is that they really contribute to making the protein that forms the low density particles. OK, all right.

So I'm just going to introduce these-- not quickly, but I'll show you some cool images at the beginning of the next class. This is the last group of lipidic molecules, and they are actually-- whoops-- esters and phosphoesters of fatty acids with glycerol. This is a small molecule that forms esters through its oxygen to these long chains and also to phosphate. And these contribute to really important functions in the body.

They are also amphipathic because they have a hydrophobic component and a hydrophilic component. And we often draw them in a shorthand form like this to represent this head group and these tails. And I want to just leave you with this wonderful image of the sorts of supramolecular structures that these kinds of phospholipids can form.

So supramolecular is a very important term in biology as it is in engineering-- supramolecular. It means it's a structure that's above the molecular level. It's an aggregation of different molecules to make a super molecule with different properties from the individual components.

Phospholipids self-assemble-- and that's another important term-- into supramolecular structures that are very, very important in living systems. Some of them just are useful in other sorts of engineering approaches, such as liposomes and micelles, but the most important supramolecular structure of a phospholipid is the lipid bilayer that surrounds your cells. And what happens is you simply put those molecules-- the phospholipids in water and they will self-assemble on their own into these supramolecular structures.

Whether they form micelles or liposomes or bilayers is dependent very much on the tails of the lipids-- what sorts of shapes and structures you get. But in physiology-- in human physiology-- the phospholipids that we have want to form these bilayer structures that have incredibly important properties. Most importantly that they are semi-permeable and they can wrap, form the boundary to certain cells.

So I will continue with the final discussion of this on Monday before we move forward to the amino acids, peptides, and proteins. And I just quickly want to move you to ask you for Monday to try to catch a read of the section 3.2 in the text if you have a chance. It'll give you a nice preview.


Išvados

The results that we have presented provide an atomistic representation of the seminal observations by Privalov about the favourable hydration of protein upon cold denaturation 19,20 . We have shown how a major role in determining the state of yeast frataxin at different temperatures is played by the competition between water and protein molecules for forming hydrogen bonds with the protein hydrogen bonding donors and acceptors. Our results indicate that this protein interacts differently with water molecules at low and high temperatures, resulting in a more expanded and less structured denatured state at low temperatures, and in a more compact and structured denatured state at high temperatures.

These differences also determine the specific changes in the cold and hot folding pathways of this protein, and they suggest the possible origins of complex effects such as the anti-Hammond behaviour and the Brønsted plot in protein folding by linking them with the number of hydrogen bonds that water molecules tend to form. Upon increasing the temperature from cold to native conditions, as the number of protein-water hydrogen bonds decreases, the protein can form stable secondary and tertiary structures. Then, when the temperature is raised from native to hot denaturing conditions, thermal fluctuations destabilise the native fold, but at the same time a further decrease in the number of protein-water hydrogen bonds results in the conservation of many of secondary structure elements and in a relatively compact denatured state.

These observations may also explain the finding of an increase in compactness and secondary structure content for denatured and for intrinsically disordered proteins upon increasing temperatures 30,40,41 . Since intrinsically disordered proteins are richer in polar groups than globular proteins, by increasing the temperature, the loss of protein-water hydrogen bonds is rescued by protein-protein hydrogen bonds resulting in more compact conformations than those observed by standard proteins of similar length 30,40,41 .

In summary, we have shown that the analysis of the hydrogen bonds between water and protein molecules can provide a detailed characterisation of the hydrophobic effect in protein folding. Our results suggest that proteins behave rather closely according to the classic description of small hydrophobic particles 1,42,43,44,45 , as we show that interface water molecules do not lose hydrogen bonds with respect to bulk water (Fig. 5), but only rotational entropy.

As a consequence of this result, as the temperature is varied the conformation of the protein should adapt to this requirement which causes it to unfold both a low and at high temperatures.


Example of Hydrophobic

Ląstelių membranos

Cell membranes are made of macromolecules known as fosfolipidai. Phospholipids have phosphorous atoms in the heads of the molecules, which attract water. The tail of the molecule is made of lipids, which are hydrophobic molecules. The hydrophilic heads point towards water, and the hydrophobic tails attract toward each other. In small groups, phospholipids form micelles. As seen in the picture below, a micelle is a small hydrophobic ball. The hydrophobic tails expel water from the center of the ball.

Cell membranes are composed of two phospholipid layers, known as the fosfolipidų dvisluoksnis. The middle of the sheet is made of hydrophobic tails, which expel water and can separate the contents of the cell from the outside environment. Cells have a variety of special proteins embedded into the membrane which help transport hydrophilic molecules like water and ions across the hydrophobic middle portion of the membrane.

In eukaryotic cells, organelles are formed inside of cells from smaller sacs created from phospholipid bilayers. Scientists have used the hydrophobic properties of phospholipids to create another structure to deliver medicine and nutrients to cells. As seen in the graphic above, liposomes are small sacs that can be filled with medicine. With the right proteins embedded into the membrane, the liposome will merge will the membrane of a target cell, and deliver the medicine to the inside of the cell.

Plant Leaves

Bird Feathers

Many aquatic birds must protect their feather from water intrusion, and secrete hydrophobic oils onto their feathers, which keeps water from penetrating. If you’ve ever heard the term “like water off of a duck”, that phase refers to the hydrophobicity of duck feathers. Ducks, and many other aquatic birds, spend a considerable amount of time underwater collecting food. However, they must also fly when they exit the water. If water was allowed to penetrate their feathers, the birds would become too heavy to fly. The birds brush the hydrophobic oils they secrete from their skin and special glands onto their feathers. When they dive underwater, the oils form a hydrophobic barrier that keeps water from penetrating. Then, when they emerge, they simply shake the water off and are able to fly.


Secondary Structure

Vietinis polipeptido sulankstymas kai kuriuose regionuose sukelia antrinę baltymo struktūrą. Labiausiai paplitę yra α-spiralė ir β-plisuotų lakštų konstrukcijos (4 pav.). Abi struktūros yra α-spiralės struktūra - spiralė, kurią formą palaiko vandeniliniai ryšiai. Vandenilio ryšiai susidaro tarp deguonies atomo karbonilo grupėje vienoje aminorūgštyje ir kitos aminorūgšties, esančios keturiomis aminorūgštimis toliau grandinėje.

4 pav. α-spiralė ir β klostuotas lakštas yra antrinės baltymų struktūros, kurios susidaro dėl vandenilinio ryšio tarp karbonilo ir amino grupių peptido pagrinde. Certain amino acids have a propensity to form an α-helix, while others have a propensity to form a β-pleated sheet.

Every helical turn in an alpha helix has 3.6 amino acid residues. Polipeptido R grupės (variantų grupės) išsikiša iš α- spiralės grandinė. Viduje konors β- klostuotas lapas, “pleats” susidaro vandeniliniu ryšiu tarp atomų polipeptidinės grandinės stuburo. R grupės yra pritvirtintos prie anglies ir tęsiasi virš ir žemiau klostės raukšlių. Plisuoti segmentai išsirikiuoja lygiagrečiai arba antilygiagrečiai vienas kitam, o vandenilio ryšiai susidaro tarp iš dalies teigiamo azoto atomo amino grupėje ir iš dalies neigiamo deguonies atomo peptido pagrindo karbonilo grupėje. The α-spiralė ir β- klostuotų lakštų struktūros yra daugumoje rutulinių ir pluoštinių baltymų ir atlieka svarbų struktūrinį vaidmenį.


Steroidai

Unlike the phospholipids and fats discussed earlier, steroids have a fused ring structure. Although they do not resemble the other lipids, they are grouped with them because they are also hydrophobic and insoluble in water. All steroids have four linked carbon rings and several of them, like cholesterol, have a short tail (Figure 10). Many steroids also have the –OH functional group, which puts them in the alcohol classification (sterols).

Figure 10. Steroids such as cholesterol and cortisol are composed of four fused hydrocarbon rings.

Cholesterolis yra labiausiai paplitęs steroidas. Cholesterol is mainly synthesized in the liver and is the precursor to many steroid hormones such as testosterone and estradiol, which are secreted by the gonads and endocrine glands. It is also the precursor to Vitamin D. Cholesterol is also the precursor of bile salts, which help in the emulsification of fats and their subsequent absorption by cells. Although cholesterol is often spoken of in negative terms by lay people, it is necessary for proper functioning of the body. It is a component of the plasma membrane of animal cells and is found within the phospholipid bilayer. Being the outermost structure in animal cells, the plasma membrane is responsible for the transport of materials and cellular recognition and it is involved in cell-to-cell communication.

In Summary: Lipids

Lipidai yra nepolinių ir hidrofobinių makromolekulių klasė. Pagrindinės rūšys yra riebalai ir aliejai, vaškai, fosfolipidai ir steroidai. Riebalai yra sukaupta energijos forma ir taip pat žinomi kaip triacilgliceroliai arba trigliceridai. Riebalai susideda iš riebalų rūgščių ir glicerolio arba sfingozino. Riebalų rūgštys gali būti nesočiosios arba sočiosios, priklausomai nuo to, ar angliavandenilių grandinėje yra dvigubų jungčių, ar ne. Jei yra tik pavienių jungčių, jos vadinamos sočiosiomis riebalų rūgštimis. Nesočiosios riebalų rūgštys angliavandenilių grandinėje gali turėti vieną ar daugiau dvigubų jungčių. Fosfolipidai sudaro membranų matricą. Jie turi glicerolio arba sfingozino pagrindą, prie kurio yra prijungtos dvi riebalų rūgščių grandinės ir fosfatų turinti grupė. Steroidai yra kita lipidų klasė. Jų pagrindinė struktūra turi keturis lydytus anglies žiedus. Cholesterolis yra steroidų rūšis ir yra svarbi plazminės membranos sudedamoji dalis, kurioje jis padeda išlaikyti skystą membranos pobūdį. Tai taip pat yra steroidinių hormonų, tokių kaip testosteronas, pirmtakas.